RESUMEN
Três fontes protéicas alimentares foram tratadas com transglutaminase microbiana (EC 2.3.2.13) e as características físico-químicas como reatividade, solubilidade, emulsificação e grupos amino livres dos polímeros formados foram avaliadas. Amostras de caseína láctea (CL), proteína isolada de soja (PIS) e de proteína animal hidrolisada (PAH), foram incubadas com a enzima por uma ou duas horas. CL e PIS mostraram uma redução na solubilidade de 15% e 24% respectivamente, enquanto PAH não sofreu alteração de solubilidade. A quantidade de nitrogênio livre na forma amina apresentou uma redução de 7%, 3% e 2% para PAH, CL e PIS respectivamente. CL e PIS demonstraram baixa atividade emulsificante quando tratadas enzimaticamente, porém as emulsões formadas se mostraram estáveis, em contraste com PAH que não alterou suas propriedades emulsificantes.
RESUMEN
Three sources of food proteins were treated with microbial transglutaminase (EC 2.3.2.13) in order to assess changes in the physicochemical properties of reactivity, solubility, emulsification, and free amino groups of the formed polymers. Samples of lactic casein (LC), isolated soy protein (ISP), and hydrolysed animal protein (HAP), were incubated with the enzyme for one or two hours. LC and ISP showed a reduced solubility of 15% and 24% respectively, with HAP showing no alteration on solubility. Amino nitrogen content was 7%, 3% and 2% reduced for HAP, LC and ISP respectively. LC and ISP demonstrated lower emulsifying activity when they were enzymatically treated but the formed emulsions were stable, contrasting with HAP, which exhibited no changes in emulsifying properties.
Três fontes protéicas alimentares foram tratadas com transglutaminase microbiana (EC 2.3.2.13) e as características físico-químicas como reatividade, solubilidade, emulsificação e grupos amino livres dos polímeros formados foram avaliadas. Amostras de caseína láctea (CL), proteína isolada de soja (PIS) e de proteína animal hidrolisada (PAH), foram incubadas com a enzima por uma ou duas horas. CL e PIS mostraram uma redução na solubilidade de 15% e 24% respectivamente, enquanto PAH não sofreu alteração de solubilidade. A quantidade de nitrogênio livre na forma amina apresentou uma redução de 7%, 3% e 2% para PAH, CL e PIS respectivamente. CL e PIS demonstraram baixa atividade emulsificante quando tratadas enzimaticamente, porém as emulsões formadas se mostraram estáveis, em contraste com PAH que não alterou suas propriedades emulsificantes.
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Three sources of food proteins were treated with microbial transglutaminase (EC 2.3.2.13) in order to assess changes in the physicochemical properties of reactivity, solubility, emulsification, and free amino groups of the formed polymers. Samples of lactic casein (LC), isolated soy protein (ISP), and hydrolysed animal protein (HAP), were incubated with the enzyme for one or two hours. LC and ISP showed a reduced solubility of 15% and 24% respectively, with HAP showing no alteration on solubility. Amino nitrogen content was 7%, 3% and 2% reduced for HAP, LC and ISP respectively. LC and ISP demonstrated lower emulsifying activity when they were enzymatically treated but the formed emulsions were stable, contrasting with HAP, which exhibited no changes in emulsifying properties.
Três fontes protéicas alimentares foram tratadas com transglutaminase microbiana (EC 2.3.2.13) e as características físico-químicas como reatividade, solubilidade, emulsificação e grupos amino livres dos polímeros formados foram avaliadas. Amostras de caseína láctea (CL), proteína isolada de soja (PIS) e de proteína animal hidrolisada (PAH), foram incubadas com a enzima por uma ou duas horas. CL e PIS mostraram uma redução na solubilidade de 15% e 24% respectivamente, enquanto PAH não sofreu alteração de solubilidade. A quantidade de nitrogênio livre na forma amina apresentou uma redução de 7%, 3% e 2% para PAH, CL e PIS respectivamente. CL e PIS demonstraram baixa atividade emulsificante quando tratadas enzimaticamente, porém as emulsões formadas se mostraram estáveis, em contraste com PAH que não alterou suas propriedades emulsificantes.
RESUMEN
A new microbial transglutaminase (EC 2.3.2.13) from a Bacillus circulans strain isolated from the aquatic Amazonian environment was purified and characterized. Enzyme purification started with (NH(4))(2)SO(4) 'salting out' and proceeded with liquid chromatography on Q-Sepharose FF and octyl-Sepharose 4 FF. The purification factor was approx. 150-fold with a yield of 32%. The enzyme's molecular mass was estimated as 45000 Da on SDS/PAGE. The purified transglutaminase had an optimum temperature of 47 degrees C, the optimum pH of the reaction was 7 and it presented no calcium-dependent activity.
Asunto(s)
Bacillus/química , Reactores Biológicos , Cromatografía/métodos , Transglutaminasas/química , Transglutaminasas/aislamiento & purificación , Bacillus/enzimología , Brasil , Calcio/química , Activación Enzimática , Estabilidad de Enzimas , Concentración de Iones de Hidrógeno , Cinética , Especificidad de la Especie , Temperatura , Teprotido , Transglutaminasas/antagonistas & inhibidores , Transglutaminasas/biosíntesisRESUMEN
A Bacillus circulans strain, isolated in the Amazon basin, produced a transglutaminase (EC 2.3 x 2.13) in both submerged and solid-state cultivation. Enzyme activity in the former case reached 0.69 U ml(-1) after 160 h cultivation on starch based medium, and in the latter 0.61 U ml(-1) after 60 h cultivation on soybean industrial fibrous residue, a non-expensive agro-industrial residue.