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1.
Protein Sci ; 19(4): 625-30, 2010 Apr.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-20095050

RESUMEN

TonB from Escherichia coli and its homologues are critical for the uptake of siderophores through the outer membrane of Gram-negative bacteria using chemiosmotic energy. When different models for the mechanism of TonB mediated energy transfer from the inner to the outer membrane are discussed, one of the key questions is whether TonB spans the periplasm. In this article, we use long range distance measurements by spin-label pulsed EPR (Double Electron-Electron Resonance, DEER) and CD spectroscopy to show that the proline-rich segment of TonB exists in a PPII-like conformation. The result implies that the proline-rich segment of TonB possesses a length of more than 15 nm, sufficient to span the periplasm of Gram-negative bacteria.


Asunto(s)
Proteínas Bacterianas/química , Bacterias Gramnegativas/metabolismo , Proteínas de la Membrana/química , Péptidos/química , Periplasma/metabolismo , Prolina/química , Proteínas de la Membrana Bacteriana Externa/química , Proteínas de la Membrana Bacteriana Externa/metabolismo , Proteínas Bacterianas/metabolismo , Dicroismo Circular , Espectroscopía de Resonancia por Spin del Electrón , Proteínas de la Membrana/metabolismo
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