The proline-rich domain of TonB possesses an extended polyproline II-like conformation of sufficient length to span the periplasm of Gram-negative bacteria.

Köhler, Silvia Domingo; Weber, Annemarie; Howard, S Peter; Welte, Wolfram; Drescher, Malte

Köhler, Silvia Domingo; Weber, Annemarie; Howard, S Peter; Welte, Wolfram; Drescher, Malte.

Afiliación

Köhler SD; Department of Chemistry, University of Konstanz, Konstanz 78457, Germany.

Protein Sci ; 19(4): 625-30, 2010 Apr.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-20095050

Asunto(s)

Proteínas Bacterianas/química; Bacterias Gramnegativas/metabolismo; Proteínas de la Membrana/química; Péptidos/química; Periplasma/metabolismo; Prolina/química; Proteínas de la Membrana Bacteriana Externa/química; Proteínas de la Membrana Bacteriana Externa/metabolismo; Proteínas Bacterianas/metabolismo; Dicroismo Circular; Espectroscopía de Resonancia por Spin del Electrón; Proteínas de la Membrana/metabolismo

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Péptidos / Proteínas Bacterianas / Prolina / Periplasma / Bacterias Gramnegativas / Proteínas de la Membrana Idioma: En Revista: Protein Sci Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2010 Tipo del documento: Article País de afiliación: Alemania Pais de publicación: Estados Unidos

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