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Cyclic heptapeptides with metal binding properties isolated from the fungus Cadophora malorum from Antarctic soil.
Donalle, Guidmar C; Martorell, María Martha; Siless, Gastón E; Ruberto, Lucas; Cabrera, Gabriela M.
Afiliação
  • Donalle GC; Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Química Orgánica, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina.
  • Martorell MM; Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos Aplicados a la Química Orgánica (UMYMFOR), CONICET-Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina.
  • Siless GE; Instituto Antártico Argentino, Instituto Nanobiotec, CONICET-Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina.
  • Ruberto L; Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Química Orgánica, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina.
  • Cabrera GM; Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos Aplicados a la Química Orgánica (UMYMFOR), CONICET-Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina.
Nat Prod Bioprospect ; 12(1): 26, 2022 Jul 14.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-35831516
The Antarctic fungus Cadophora malorum produces previously undescribed cyclic heptapeptides (cadophorin A and B) containing an anthranilic acid residue. The planar structure of these peptides was determined by high-resolution mass spectrometry combined with extensive 1D and 2D NMR spectroscopy. The absolute configuration of the amino acids was determined by Marfey's method, with HPLC analysis of FDVA (Nα-(2,4-dinitro-5-fluorphenyl)-L-valinamide) derivatives making use of a PFP column. Remarkably, cadophorin 2 possesses both the uncommon D-Ile and D-allo-Ile in its structure. The peptides have metal binding properties as shown by LCMS with post column addition of metal salt solutions. These results were supported by DFT calculations.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Idioma: En Revista: Nat Prod Bioprospect Ano de publicação: 2022 Tipo de documento: Article País de afiliação: Argentina País de publicação: Alemanha
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