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Unlocking the structural features for the xylobiohydrolase activity of an unusual GH11 member identified in a compost-derived consortium.
Kadowaki, Marco A S; Briganti, Lorenzo; Evangelista, Danilo E; Echevarría-Poza, Alberto; Tryfona, Theodora; Pellegrini, Vanessa O A; Nakayama, Darlan G; Dupree, Paul; Polikarpov, Igor.
Afiliação
  • Kadowaki MAS; Grupo de Biotecnologia Molecular, Instituto de Física de São Carlos, Universidade de São Paulo, São Carlos, São Paulo, Brazil.
  • Briganti L; PhotoBioCatalysis-Biomass transformation Lab (BTL), École Interfacultaire de Bioingénieurs (EIB), Université Libre de Bruxelles, Brussels, Belgium.
  • Evangelista DE; Grupo de Biotecnologia Molecular, Instituto de Física de São Carlos, Universidade de São Paulo, São Carlos, São Paulo, Brazil.
  • Echevarría-Poza A; Grupo de Biotecnologia Molecular, Instituto de Física de São Carlos, Universidade de São Paulo, São Carlos, São Paulo, Brazil.
  • Tryfona T; Instituto de Criminalística de Andradina, Superintendência da Polícia Técnico Científica de São Paulo, Andradina, São Paulo, Brazil.
  • Pellegrini VOA; Department of Biochemistry, University of Cambridge, Cambridge, UK.
  • Nakayama DG; Department of Biochemistry, University of Cambridge, Cambridge, UK.
  • Dupree P; Grupo de Biotecnologia Molecular, Instituto de Física de São Carlos, Universidade de São Paulo, São Carlos, São Paulo, Brazil.
  • Polikarpov I; Grupo de Biotecnologia Molecular, Instituto de Física de São Carlos, Universidade de São Paulo, São Carlos, São Paulo, Brazil.
Biotechnol Bioeng ; 118(10): 4052-4064, 2021 10.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-34232504
The heteropolysaccharide xylan is a valuable source of sustainable chemicals and materials from renewable biomass sources. A complete hydrolysis of this major hemicellulose component requires a diverse set of enzymes including endo-ß-1,4-xylanases, ß-xylosidases, acetylxylan esterases, α-l-arabinofuranosidases, and α-glucuronidases. Notably, the most studied xylanases from glycoside hydrolase family 11 (GH11) have exclusively been endo-ß-1,4- and ß-1,3-xylanases. However, a recent analysis of a metatranscriptome library from a microbial lignocellulose community revealed GH11 enzymes capable of releasing solely xylobiose from xylan. Although initial biochemical studies clearly indicated their xylobiohydrolase mode of action, the structural features that drive this new activity still remained unclear. It was also not clear whether the enzymes acted on the reducing or nonreducing end of the substrate. Here, we solved the crystal structure of MetXyn11 in the apo and xylobiose-bound forms. The structure of MetXyn11 revealed the molecular features that explain the observed pattern on xylooligosaccharides released by this nonreducing end xylobiohydrolase.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Xilanos / Compostagem / Dissacarídeos / Microbiota / Glicosídeo Hidrolases / Lignina Idioma: En Revista: Biotechnol Bioeng Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Estados Unidos
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Xilanos / Compostagem / Dissacarídeos / Microbiota / Glicosídeo Hidrolases / Lignina Idioma: En Revista: Biotechnol Bioeng Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Estados Unidos