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Biological evaluation and molecular modeling of peptidomimetic compounds as inhibitors for O-GlcNAc transferase (OGT).
Albuquerque, Suraby O; Barros, Thalita G; Dias, Luiza R S; Lima, Camilo H da S; Azevedo, Pedro H R de A; Flores-Junior, Luiz A P; Dos Santos, Eldio G; Loponte, Hector F; Pinheiro, Sergio; Dias, Wagner B; Muri, Estela M F; Todeschini, Adriane R.
Afiliação
  • Albuquerque SO; Laboratório de Glicobiologia Estrutural e Funcional, IBCCF, Universidade Federal do Rio de Janeiro, RJ, Brazil.
  • Barros TG; Laboratório de Química Medicinal, Departamento de Tecnologia Farmacêutica, Faculdade de Farmácia, Universidade Federal Fluminense, Niterói, RJ, Brazil.
  • Dias LRS; Laboratório de Química Medicinal, Departamento de Tecnologia Farmacêutica, Faculdade de Farmácia, Universidade Federal Fluminense, Niterói, RJ, Brazil.
  • Lima CHDS; Universidade Federal do Rio de Janeiro, Instituto de Química, Rio de Janeiro, RJ, Brazil.
  • Azevedo PHRA; Laboratório de Química Medicinal, Departamento de Tecnologia Farmacêutica, Faculdade de Farmácia, Universidade Federal Fluminense, Niterói, RJ, Brazil.
  • Flores-Junior LAP; Laboratório de Química Medicinal, Departamento de Tecnologia Farmacêutica, Faculdade de Farmácia, Universidade Federal Fluminense, Niterói, RJ, Brazil.
  • Dos Santos EG; Laboratório de Química Medicinal, Departamento de Tecnologia Farmacêutica, Faculdade de Farmácia, Universidade Federal Fluminense, Niterói, RJ, Brazil.
  • Loponte HF; Laboratório de Glicobiologia Estrutural e Funcional, IBCCF, Universidade Federal do Rio de Janeiro, RJ, Brazil.
  • Pinheiro S; Instituto de Química, Universidade Federal Fluminense, Niterói, RJ, Brazil.
  • Dias WB; Laboratório de Glicobiologia Estrutural e Funcional, IBCCF, Universidade Federal do Rio de Janeiro, RJ, Brazil.
  • Muri EMF; Laboratório de Química Medicinal, Departamento de Tecnologia Farmacêutica, Faculdade de Farmácia, Universidade Federal Fluminense, Niterói, RJ, Brazil.
  • Todeschini AR; Laboratório de Glicobiologia Estrutural e Funcional, IBCCF, Universidade Federal do Rio de Janeiro, RJ, Brazil. Electronic address: adrianet@biof.ufrj.br.
Eur J Pharm Sci ; 154: 105510, 2020 Nov 01.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-32801002
The vital enzyme O-linked ß-N-acetylglucosamine transferase (OGT) catalyzes the O-GlcNAcylation of intracellular proteins coupling the metabolic status to cellular signaling and transcription pathways. Aberrant levels of O-GlcNAc and OGT have been linked to metabolic diseases as cancer and diabetes. Here, a new series of peptidomimetic OGT inhibitors was identified highlighting the compound LQMed 330, which presented better IC50 compared to the most potent inhibitors found in the literature. Molecular modeling study of selected inhibitors into the OGT binding site provided insight into the behavior by which these compounds interact with the enzyme. The results obtained in this study provided new perspectives on the design and synthesis of highly specific OGT inhibitors.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: N-Acetilglucosaminiltransferases / Peptidomiméticos Idioma: En Revista: Eur J Pharm Sci Assunto da revista: FARMACIA / FARMACOLOGIA / QUIMICA Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Holanda
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