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Secreted aspartyl peptidases by the emerging, opportunistic and multidrug-resistant fungal pathogens comprising the Candida haemulonii complex.
Ramos, Lívia S; Oliveira, Simone S C; Braga-Silva, Lys A; Branquinha, Marta H; Santos, André L S.
Afiliação
  • Ramos LS; Laboratório de Estudos Avançados de Microrganismos Emergentes e Resistentes, Departamento de Microbiologia Geral, Instituto de Microbiologia Paulo de Góes, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brazil.
  • Oliveira SSC; Laboratório de Estudos Avançados de Microrganismos Emergentes e Resistentes, Departamento de Microbiologia Geral, Instituto de Microbiologia Paulo de Góes, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brazil.
  • Braga-Silva LA; Laboratório de Estudos Avançados de Microrganismos Emergentes e Resistentes, Departamento de Microbiologia Geral, Instituto de Microbiologia Paulo de Góes, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brazil.
  • Branquinha MH; Laboratório de Estudos Avançados de Microrganismos Emergentes e Resistentes, Departamento de Microbiologia Geral, Instituto de Microbiologia Paulo de Góes, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brazil. Electronic address: mbranquinha@micro.ufrj.br.
  • Santos ALS; Laboratório de Estudos Avançados de Microrganismos Emergentes e Resistentes, Departamento de Microbiologia Geral, Instituto de Microbiologia Paulo de Góes, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brazil; Programa de Pós-Graduação em Bioquímica, Instituto de Química, UFRJ, Rio de Jane
Fungal Biol ; 124(8): 700-707, 2020 08.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-32690251
The opportunistic pathogens comprising the Candida haemulonii complex (C. haemulonii, C. duobushaemulonii and C. haemulonii var. vulnera) are notable for their intrinsic resistance to different antifungal classes. Little is known about the virulence attributes in this emerging fungal complex. However, it is well-recognized that enzymes play important roles in virulence/pathogenesis of candidiasis. Herein, we aimed to identify aspartyl-type peptidases in 12 clinical isolates belonging to the C. haemulonii complex. All isolates were able to grow in a chemically defined medium containing albumin as the sole nitrogen source, and a considerable consumption of this protein occurred after 72-96 h. C. haemulonii var. vulnera isolates showed the lowest albumin degradation capability and the poorest growth rate. The measurement of secreted aspartyl peptidase (Sap) activity, using the cathepsin D fluorogenic substrate, varied from 91.6 to 413.3 arbitrary units and the classic aspartyl peptidase inhibitor, pepstatin A, significantly blocked the Sap released by C. haemulonii complex. No differences were observed in the Sap activity among the three fungal species. Flow cytometry, using a polyclonal antibody against Sap1-3 of C. albicans, detected homologous proteins at the surface of C. haemulonii complex (anti-Sap1-3-labeled cells ranged from 24.6 to 79.1%). Additionally, the immunoblotting assay, conducted with the same Sap1-3 antibody, recognized a protein of ∼50 kDa in all fungal isolates. A glimpse in the genome of these fungi revealed several potential proteins containing Sap1-3-like conserved domain. Altogether, our results demonstrated the potential of C. haemulonii species complex to produce Saps, an important virulence factor of Candida spp.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Candida / Candidíase / Dipeptidases / Antifúngicos Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Humans Idioma: En Revista: Fungal Biol Assunto da revista: MICROBIOLOGIA Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Holanda
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