Characterization of Schistosoma mansoni Dihydrofolate Reductase (DHFR).

Serrão, Vitor Hugo B; Scortecci, Jéssica F; D'Muniz Pereira, Humberto

Serrão, Vitor Hugo B; Scortecci, Jéssica F; D'Muniz Pereira, Humberto.

Afiliação

Serrão VHB; Physics Institute of São Carlos, University of São Paulo, São Paulo, SP, Brazil.
Scortecci JF; Laboratory Medicine & Pathobiology, University of Toronto. 1 King's College Circle, Toronto, Ontario, Canada.
D'Muniz Pereira H; Physics Institute of São Carlos, University of São Paulo, São Paulo, SP, Brazil.

Methods Mol Biol ; 2151: 159-172, 2020.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-32452003

RESUMO

Dihydrofolate reductase (DHFR) is an essential enzyme for nucleotide metabolism used to obtain energy and structural nucleic acids. Schistosoma mansoni has all the pathways for pyrimidine biosynthesis, which include the thymidylate cycle and, consequentially, the DHFR enzyme. Here, we describe the characterization of Schistosoma mansoni DHFR (SmDHFR) using isothermal titration calorimetry for the enzymatic activity and thermodynamic determination, also the folate analogs inhibition. Moreover, X-ray crystallography was used to determine the enzyme atomic model at 1.95 Å.

Assuntos

Schistosoma mansoni/enzimologia; Tetra-Hidrofolato Desidrogenase/metabolismo; Animais; Calorimetria; Cristalografia por Raios X; Ensaios Enzimáticos; Ácido Fólico/análogos & derivados; Congelamento; Proteínas Recombinantes/isolamento & purificação; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Síncrotrons; Tetra-Hidrofolato Desidrogenase/química; Tetra-Hidrofolato Desidrogenase/genética; Tetra-Hidrofolato Desidrogenase/isolamento & purificação

Palavras-chave

Enzymatic assays; Isothermal titration calorimetry; Protein atomic model; X-ray crystallography

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Schistosoma mansoni / Tetra-Hidrofolato Desidrogenase Limite: Animals Idioma: En Revista: Methods Mol Biol Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Estados Unidos

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