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Interfering with the Folding of Group A Streptococcal pili Proteins.
Contreras, Fernanda; Rivas-Pardo, Jaime Andrés.
Afiliação
  • Contreras F; Centro de Genómica y Bioinformática, Facultad de Ciencias, Universidad Mayor, Santiago, Chile.
  • Rivas-Pardo JA; Centro de Genómica y Bioinformática, Facultad de Ciencias, Universidad Mayor, Santiago, Chile. jaime.rivas@umayor.cl.
Methods Mol Biol ; 2136: 347-364, 2020.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-32430836
Gram-positive bacteria use their adhesive pili to attach to host cells during early stages of a bacterial infection. These extracellular hair-like appendages experience mechanical stresses of hundreds of picoNewtons; however, the presence of an internal isopeptide bond prevents the pilus protein from unfolding. Here, we describe a method to interfere with nascent pili proteins through a peptide that mimics one of the ß-strands of the molecule. By using AFM-based force spectroscopy, we study the isopeptide bond formation and the effect of the peptide in the elasticity of the pilus protein. This method could be used to afford a new strategy for mechanically targeted antibiotics by simply blocking the folding of the bacterial pilus protein.
Assuntos
Palavras-chave

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Fímbrias / Desdobramento de Proteína / Imagem Individual de Molécula Idioma: En Revista: Methods Mol Biol Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Chile País de publicação: Estados Unidos

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Fímbrias / Desdobramento de Proteína / Imagem Individual de Molécula Idioma: En Revista: Methods Mol Biol Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Chile País de publicação: Estados Unidos