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Evidences of differential endoproteolytic processing on the surfaces of Mycoplasma hyopneumoniae and Mycoplasma flocculare.
Machado, Lais Del Prá Netto; Paes, Jéssica Andrade; Souza Dos Santos, Priscila; Ferreira, Henrique Bunselmeyer.
Afiliação
  • Machado LDPN; Laboratório de Genômica Estrutural e Funcional, Centro de Biotecnologia, Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular, Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Avenida Bento Gonçalves, 9500, Porto Alegre, Rio Grande do Sul, Brazil.
  • Paes JA; Laboratório de Genômica Estrutural e Funcional, Centro de Biotecnologia, Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular, Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Avenida Bento Gonçalves, 9500, Porto Alegre, Rio Grande do Sul, Brazil.
  • Souza Dos Santos P; Laboratório de Genômica Estrutural e Funcional, Centro de Biotecnologia, Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular, Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Avenida Bento Gonçalves, 9500, Porto Alegre, Rio Grande do Sul, Brazil.
  • Ferreira HB; Laboratório de Genômica Estrutural e Funcional, Centro de Biotecnologia, Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular, Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Avenida Bento Gonçalves, 9500, Porto Alegre, Rio Grande do Sul, Brazil. Electronic address: henrique@cbiot.ufrgs.br.
Microb Pathog ; 140: 103958, 2020 Mar.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-31899326
Mycoplasma hyopneumoniae and Mycoplasma flocculare are genetic similar bacteria that colonize the swine respiratory tract. However, while M. hyopneumoniae is a pathogen that causes porcine enzootic pneumonia, M. flocculare is a commensal. Adhesion to the respiratory epithelium is mediated by surface-displayed adhesins, and at least some M. hyopneumoniae adhesins are post-translational proteolytically processed, producing differential proteoforms with differential adhesion properties. Based on LC-MS/MS data, we assessed differential proteolytic processing among orthologs of the five most abundant adhesins (p97 and p216) or adhesion-related surface proteins (DnaK, p46, and ABC transporter xylose-binding lipoprotein) from M. hyopneumoniae strains 7448 (pathogenic) and J (non-pathogenic), and M. flocculare. Both surface and cytoplasmic non-tryptic cleavage events were mapped and compared, and antigenicity predictions were performed for the resulting proteoforms. It was demonstrated that not only bona fide adhesins, but also adhesion-related proteins undergo proteolytical processing. Moreover, most of the detected cleavage events were differential among M. hyopneumoniae strains and M. flocculare, and also between cell surface and cytoplasm. Overall, our data provided evidences of a complex scenario of multiple antigenic proteoforms of adhesion-related proteins, that is differential among M. hyopneumoniae strains and M. flocculare, altering the surface architecture and likely contributing to virulence and pathogenicity.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Bactérias / Mycoplasma hyopneumoniae / Pneumonia Suína Micoplasmática / Mycoplasma Limite: Animals Idioma: En Revista: Microb Pathog Assunto da revista: DOENCAS TRANSMISSIVEIS / MICROBIOLOGIA Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Reino Unido
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