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Nuclear magnetic resonance solution structure of Pisum sativum defensin 2 provides evidence for the presence of hydrophobic surface-clusters.
Pinheiro-Aguiar, Ramon; do Amaral, Virginia S G; Pereira, Iuri B; Kurtenbach, Eleonora; Almeida, Fabio C L.
Afiliação
  • Pinheiro-Aguiar R; Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brasil.
  • do Amaral VSG; Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brasil.
  • Pereira IB; Campus Macaé Professor Aloísio Teixeira, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brasil.
  • Kurtenbach E; Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brasil.
  • Almeida FCL; Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Brasil.
Proteins ; 88(1): 242-246, 2020 01.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-31294889
Pisum sativum defensin 2 (Psd2) is a small (4.7 kDa) antifungal peptide whose structure is held together by four conserved disulfide bridges. Psd2 shares the cysteine-stabilized alpha-beta (CSαß) fold, which lacks a regular hydrophobic core. All hydrophobic residues are exposed to the surface, except for leucine 6. They are clustered in the surface formed by two loops, between ß1 and α-helix and ß2 and ß3 sheets. The observation of surface hydrophobic clusters reveals a remarkable evolution of the CSαß fold to expose and reorganize hydrophobic residues, which facilitates creating versatile binding sites.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Plantas / Pisum sativum / Defensinas Idioma: En Revista: Proteins Assunto da revista: BIOQUIMICA Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Estados Unidos
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