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Characterization of ectonucleoside triphosphate diphosphohydrolase (E-NTPDase; EC 3.6.1.5) activity in mouse peritoneal cavity cells.
Dias, Dhébora Albuquerque; de Barros Penteado, Bruna; Dos Santos, Lucas Derbocio; Dos Santos, Pedro Mendes; Arruda, Carla Cardozo Pinto; Schetinger, Maria Rosa Chitolina; Leal, Daniela Bitencourt Rosa; Dos Santos Jaques, Jeandre Augusto.
Afiliação
  • Dias DA; Laboratório de Bioquímica Geral e de Microrganismos, Instituto de Biociências, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, MS, Brazil.
  • de Barros Penteado B; Programa de Pós-Graduação em Farmácia, Faculdade de Farmácia Alimentos e Nutrição, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, MS, Brazil.
  • Dos Santos LD; Laboratório de Bioquímica Geral e de Microrganismos, Instituto de Biociências, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, MS, Brazil.
  • Dos Santos PM; Programa de Pós-Graduação em Farmácia, Faculdade de Farmácia Alimentos e Nutrição, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, MS, Brazil.
  • Arruda CCP; Laboratório de Bioquímica Geral e de Microrganismos, Instituto de Biociências, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, MS, Brazil.
  • Schetinger MRC; Programa de Pós-Graduação em Farmácia, Faculdade de Farmácia Alimentos e Nutrição, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, MS, Brazil.
  • Leal DBR; Instituto de Química, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, MS, Brazil.
  • Dos Santos Jaques JA; Programa de Pós-Graduação em Farmácia, Faculdade de Farmácia Alimentos e Nutrição, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, MS, Brazil.
Cell Biochem Funct ; 35(7): 358-363, 2017 Oct.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-28871607
This study aimed to characterize the activity of ectonucleoside triphosphate diphosphohydrolase (E-NTPDase; EC 3.6.1.5) in peritoneal cavity cells from BALB/c mice. E-NTPDase was activated in the presence of both calcium (1.5mM) and magnesium (1.5mM) ions. However, the activity was higher in the presence of Ca2+ . A pH of 8.5 and temperature of 37°C were the optimum conditions for catalysis. The apparent Km values were 0.51mM and 0.66mM for the hydrolysis of adenosine triphosphate (ATP) and adenosine diphosphate (ADP), respectively. The Vmax values were 136.4 and 120.8 nmol Pi/min/mg of protein for ATPase and ADPase activity, respectively. Nucleotide hydrolysis was inhibited in the presence of sodium azide (20mM, ATP: P < .05; ADP: P < .001), sodium fluoride (20mM; ATP and ADP: P < .001), and suramin (0.3mM; ATP: P < .01; ADP: P < .05), which is a known profile for NTPDase inhibition. Although all of the diphosphate and triphosphate nucleotides that were tested were hydrolyzed, enzyme activity was increased when adenine nucleotides were used as substrates. Finally, we stress that knowledge of the E-NTPDase catalytic biochemical properties in mouse peritoneal cavity cells is indispensable for properly determining its activity, as well as to fully understand the immune response profile in both healthy and sick cells.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Cavidade Peritoneal / Linfócitos / Adenosina Trifosfatases / Macrófagos / Neutrófilos Limite: Animals Idioma: En Revista: Cell Biochem Funct Ano de publicação: 2017 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Reino Unido
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Cavidade Peritoneal / Linfócitos / Adenosina Trifosfatases / Macrófagos / Neutrófilos Limite: Animals Idioma: En Revista: Cell Biochem Funct Ano de publicação: 2017 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Reino Unido