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Conserved histidine residues at the ferroxidase centre of the Campylobacter jejuni Dps protein are not strictly required for metal binding and oxidation.
Sanchuki, Heloisa B S; Valdameri, Glaucio; Moure, Vivian R; Rodriguez, Jorge A; Pedrosa, Fábio O; Souza, Emanuel M; Korolik, Victoria; Ribeiro, Ronny Rocha; Huergo, Luciano F.
Afiliação
  • Sanchuki HBS; Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular, UFPR Curitiba, PR, Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia da Fixação Biológica de Nitrogênio, Brazil.
  • Valdameri G; Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular, UFPR Curitiba, PR, Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia da Fixação Biológica de Nitrogênio, Brazil.
  • Moure VR; Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular, UFPR Curitiba, PR, Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia da Fixação Biológica de Nitrogênio, Brazil.
  • Rodriguez JA; Centro de Investigación y Asistencia en Tecnología y Diseño del Estado de Jalisco, A.C. Guadalajara, Mexico.
  • Pedrosa FO; Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular, UFPR Curitiba, PR, Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia da Fixação Biológica de Nitrogênio, Brazil.
  • Souza EM; Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular, UFPR Curitiba, PR, Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia da Fixação Biológica de Nitrogênio, Brazil.
  • Korolik V; Institute for Glycomics, Griffith University, Gold Coast, Queensland, Australia.
  • Ribeiro RR; Departamento de Química, Centro Politécnico, UFPR, Curitiba, PR, Brazil.
  • Huergo LF; Setor Litoral, UFPR, Matinhos, PR, Brazil.
Microbiology (Reading) ; 162(1): 156-163, 2016 Jan.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-26555736
Iron is an essential micronutrient for living organisms as it is involved in a broad variety of important biological processes. However, free iron inside the cell could be potentially toxic, generating hydroxyl radicals through the Fenton reaction. Dps (DNA-binding protein from starved cells) belongs to a subfamily of ferritins and can store iron atoms inside the dodecamer. The presence of a ferroxidase centre, composed of highly conserved residues, is a signature of this protein family. In this study, we analysed the role of two conserved histidine residues (H25 and H37) located at the ferroxidase centre of the Campylobacter jejuni Dps protein by replacing them with glycine residues. The C. jejuni H25G/H37G substituted variant showed reduced iron binding and ferroxidase activities in comparison with wt Dps, while DNA-binding activity remained unaffected. We also found that both CjDps wt and CjDps H25G/H37G were able to bind manganese atoms. These results indicate that the H25 and H37 residues at the ferroxidase centre of C. jejuni Dps are not strictly required for metal binding and oxidation.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Bactérias / Ceruloplasmina / Campylobacter jejuni / Histidina / Ferro Idioma: En Revista: Microbiology (Reading) Assunto da revista: MICROBIOLOGIA Ano de publicação: 2016 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Reino Unido
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