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VERMONT: Visualizing mutations and their effects on protein physicochemical and topological property conservation.
Silveira, Sabrina A; Fassio, Alexandre V; Gonçalves-Almeida, Valdete M; de Lima, Elisa B; Barcelos, Yussif T; Aburjaile, Flávia F; Rodrigues, Laerte M; Meira, Wagner; de Melo-Minardi, Raquel C.
Afiliação
  • Silveira SA; Department of Computer Science, Universidade Federal de Minas Gerais, Av. Antônio Carlos 6.627, 31270-901, Belo Horizonte, Brazil.
  • Fassio AV; Department of Computer Science, Universidade Federal de Minas Gerais, Av. Antônio Carlos 6.627, 31270-901, Belo Horizonte, Brazil.
  • Gonçalves-Almeida VM; Department of Biochemistry and Immunology, Universidade Federal de Minas Gerais, Av. Antônio Carlos 6.627, 31270-901, Belo Horizonte, Brazil.
  • de Lima EB; Department of Computer Science, Universidade Federal de Minas Gerais, Av. Antônio Carlos 6.627, 31270-901, Belo Horizonte, Brazil.
  • Barcelos YT; Department of Computer Science, Universidade Federal de Minas Gerais, Av. Antônio Carlos 6.627, 31270-901, Belo Horizonte, Brazil.
  • Aburjaile FF; Department of Biochemistry and Immunology, Universidade Federal de Minas Gerais, Av. Antônio Carlos 6.627, 31270-901, Belo Horizonte, Brazil.
  • Rodrigues LM; Department of Computer Science, Universidade Federal de Minas Gerais, Av. Antônio Carlos 6.627, 31270-901, Belo Horizonte, Brazil.
  • Meira W; Department of Biochemistry and Immunology, Universidade Federal de Minas Gerais, Av. Antônio Carlos 6.627, 31270-901, Belo Horizonte, Brazil.
  • de Melo-Minardi RC; Department of Computer Science, Universidade Federal de Minas Gerais, Av. Antônio Carlos 6.627, 31270-901, Belo Horizonte, Brazil.
BMC Proc ; 8(Suppl 2 Proceedings of the 3rd Annual Symposium on Biologica): S4, 2014.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25237391
In this paper, we propose an interactive visualization called VERMONT which tackles the problem of visualizing mutations and infers their possible effects on the conservation of physicochemical and topological properties in protein families. More specifically, we visualize a set of structure-based sequence alignments and integrate several structural parameters that should aid biologists in gaining insight into possible consequences of mutations. VERMONT allowed us to identify patterns of position-specific properties as well as exceptions that may help predict whether specific mutations could damage protein function.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Idioma: En Revista: BMC Proc Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Reino Unido
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