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Copper(II) complexation to 1-octarepeat peptide from a prion protein: insights from theoretical and experimental UV-visible studies.
dos Santos, Nathalia Villa; Silva, Adriana F; Oliveira, Vani Xavier; Homem-de-Mello, Paula; Cerchiaro, Giselle.
Afiliação
  • dos Santos NV; Center for Natural Sciences and Humanities, Federal University of ABC, UFABC, Avenida dos Estados, 5001, Bloco B, 09210-170, Santo André, SP, Brazil.
J Inorg Biochem ; 114: 1-7, 2012 Sep.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-22687559
The octarepeat domain in cellular prion protein (PrP(C)) has attracted much attention over the last 10 years because of its importance in the complexation of copper with PrP(C). The aim of this research was to study the UV-vis spectra of a peptide similar to the 1-repeat of the octarepeat region in PrP(C) using experimental and theoretical approaches and to gain insight into the complexation of the PrP(C) octarepeat domain with copper(II) ions in solution. We found that the copper atom was responsible for the peptide conformation, which allows for charge transfers between its two terminal residues.
Assuntos

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Proteínas PrPC / Cobre / Complexos de Coordenação Limite: Humans Idioma: En Revista: J Inorg Biochem Ano de publicação: 2012 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Estados Unidos

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Proteínas PrPC / Cobre / Complexos de Coordenação Limite: Humans Idioma: En Revista: J Inorg Biochem Ano de publicação: 2012 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Estados Unidos