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Enolase from Paracoccidioides brasiliensis: isolation and identification as a fibronectin-binding protein.
Donofrio, Fabiana Cristina; Calil, Ana Carolina Alvarez; Miranda, Elaine Toscano; Almeida, Ana Marisa Fusco; Benard, Gil; Soares, Christiane Pienna; Veloso, Sarah Nogueira; Soares, Célia Maria de Almeida; Mendes Giannini, Maria José Soares.
Afiliação
  • Donofrio FC; Departamento de Análises Clínicas, Faculdade de Ciências Farmacêuticas, UNESP, Araraquara, São Paulo, Brazil.
  • Calil ACA; Departamento de Análises Clínicas, Faculdade de Ciências Farmacêuticas, UNESP, Araraquara, São Paulo, Brazil.
  • Miranda ET; Departamento de Análises Clínicas, Faculdade de Ciências Farmacêuticas, UNESP, Araraquara, São Paulo, Brazil.
  • Almeida AMF; Departamento de Análises Clínicas, Faculdade de Ciências Farmacêuticas, UNESP, Araraquara, São Paulo, Brazil.
  • Benard G; Laboratório de Dermatologia e Imunodeficiências, Faculdade de Medicina, Universidade de São Paulo, São Paulo, Brazil.
  • Soares CP; Departamento de Análises Clínicas, Faculdade de Ciências Farmacêuticas, UNESP, Araraquara, São Paulo, Brazil.
  • Veloso SN; Laboratório de Biologia Molecular, Instituto de Ciências Biológicas, Universidade Federal de Goiás, Goiânia, Goiás, Brazil.
  • Soares CMA; Laboratório de Biologia Molecular, Instituto de Ciências Biológicas, Universidade Federal de Goiás, Goiânia, Goiás, Brazil.
  • Mendes Giannini MJS; Departamento de Análises Clínicas, Faculdade de Ciências Farmacêuticas, UNESP, Araraquara, São Paulo, Brazil.
J Med Microbiol ; 58(Pt 6): 706-713, 2009 Jun.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-19429745
Paracoccidioides brasiliensis yeast cells can enter mammalian cells and may manipulate the host cell environment to favour their own growth and survival. Moreover, fibronectin and several other host extracellular matrix proteins are recognized by various components of the yeast cell extracts. The present study was designed to isolate and characterize a fibronectin-binding protein from P. brasiliensis. We also compared P. brasiliensis strain 18, tested before (Pb18a) and after (Pb18b) animal passage, in relation to its adhesion and invasion processes. Extracts from both samples, when cultured on blood agar solid medium, showed higher levels of protein expression than when the same samples were cultured on Fava-Netto solid medium, as demonstrated by two-dimensional electrophoresis and SDS-PAGE. Also, both Pb18a and Pb18b exhibited stronger adhesion to A549 epithelial cells when cultured on blood agar medium than when cultured on Fava-Netto medium. Ligand affinity binding assays revealed a protein of 54 kDa and pI 5.6 in P. brasiliensis cell-free extracts with the properties of a fibronectin-binding adhesin, which was characterized by tryptic digestion and mass spectroscopy as a homologue of enolase from P. brasiliensis. Antibody raised against this 54 kDa protein abolished 80 % of P. brasiliensis adhesion to A549 epithelial cells. Our results demonstrate that P. brasiliensis produces a fibronectin-binding adhesin, irrespective of the culture medium, and that this activity can be inhibited by a specific antibody and is involved in the adhesion of the fungus to pulmonary epithelial cells.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Paracoccidioides / Paracoccidioidomicose / Fosfopiruvato Hidratase / Adesão Celular / Fibronectinas Tipo de estudo: Diagnostic_studies Limite: Animals / Humans / Male País/Região como assunto: America do sul / Brasil Idioma: En Revista: J Med Microbiol Ano de publicação: 2009 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Reino Unido
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