High molecular weight kininogen as substrate for cathepsin B.

Barros, Nilana M T; Tersariol, Ivarne L S; Oliva, M Luiza V; Araújo, Mariana S; Sampaio, Claudio A M; Juliano, Luiz; Motta, Guacyara da

Barros, Nilana M T; Tersariol, Ivarne L S; Oliva, M Luiza V; Araújo, Mariana S; Sampaio, Claudio A M; Juliano, Luiz; Motta, Guacyara da.

Afiliação

Barros NM; Departamento de Bioquímica, UNIFESP/EPM, CEP 04044-020, São Paulo, SP, Brazil.

Biol Chem ; 385(6): 551-5, 2004 Jun.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-15255189

RESUMO

We investigated the influence of pH and divalent cations (Zn2+, Mg2+ and Ca2+) on high molecular weight kininogen processing by cathepsin B. At pH 6.3, high molecular weight kininogen is hydrolyzed by cathepsin B at three sites generating fragments of 80, 60 and 40 kDa. Cathepsin B has kininogenase activity at this pH which is improved in the absence of divalent cations. At pH 7.35, high molecular weight kininogen is slightly cleaved by cathepsin B into fragments of 60 kDa, and cathepsin B kininogenase activity is impaired. Our results suggest that high molecular weight kininogen is a substrate for cathepsin B under pathophysiological conditions.

Assuntos

Catepsina B/química; Cininogênios/química; Catepsina B/metabolismo; Cátions/farmacologia; Eletroforese em Gel de Poliacrilamida; Humanos; Concentração de Íons de Hidrogênio; Hidrólise; Calicreínas/metabolismo; Cininogênios/efeitos dos fármacos; Cininogênios/metabolismo; Peso Molecular; Especificidade por Substrato

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Catepsina B / Cininogênios Limite: Humans Idioma: En Revista: Biol Chem Assunto da revista: BIOQUIMICA Ano de publicação: 2004 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Alemanha

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