Your browser doesn't support javascript.
loading
Enhancement of the enterocin CRL35 activity by a synthetic peptide derived from the NH2-terminal sequence.
Saavedra, Lucila; Minahk, Carlos; de Ruiz Holgado, Aída P; Sesma, Fernando.
Afiliação
  • Saavedra L; Centro de Referencia para Lactobacilos (CERELA-CONICET), S.M. de Tucumán (4000), Chacabuco 145, Tucumán, Argentina.
Antimicrob Agents Chemother ; 48(7): 2778-81, 2004 Jul.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-15215149
The enterocin CRL35 biosynthetic gene cluster was cloned and sequenced. The sequence was revealed to be highly identical to that of the mundticin KS gene cluster (S. Kawamoto, J. Shima, R. Sato, T. Eguchi, S. Ohmomo, J. Shibato, N. Horikoshi, K. Takeshita, and T. Sameshima, Appl. Environ. Microbiol. 68:3830-3840, 2002). Short synthetic peptides were designed based on the bacteriocin sequence and were evaluated in antimicrobial competitive assays. The peptide KYYGNGVSCNKKGCS produced an enhancement of enterocin CRL35 antimicrobial activity in a buffer system.
Assuntos

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Peptídeos / Bacteriocinas Idioma: En Revista: Antimicrob Agents Chemother Ano de publicação: 2004 Tipo de documento: Article País de afiliação: Argentina País de publicação: Estados Unidos

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Peptídeos / Bacteriocinas Idioma: En Revista: Antimicrob Agents Chemother Ano de publicação: 2004 Tipo de documento: Article País de afiliação: Argentina País de publicação: Estados Unidos