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The protease inhibitor chagasin of Trypanosoma cruzi adopts an immunoglobulin-type fold and may have arisen by horizontal gene transfer.
Rigden, D J; Monteiro, A C; Grossi de Sá, M F.
Afiliação
  • Rigden DJ; National Centre of Genetic Resources and Biotechnology, Cenargen/Embrapa, S.A.I.N. Parque Rural, Final W5 Norte, 70770-900, Brasilia, Brazil. daniel@cenargen.embrapa.br
FEBS Lett ; 504(1-2): 41-4, 2001 Aug 24.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-11522293
Chagasin, a protein from Trypanosoma cruzi, is the first member of a new family of tight binding cysteine protease inhibitors [Monteiro, A.C.S., Abrahamson, M., Lima, A.P.C., Vannier-Santos, M.A. and Scharfstein, J. (2001) J. Cell Sci., in press] [corrected]. Despite its lack of significant sequence identity with known proteins, convincing structural models, using variable light chain templates, could be constructed on the basis of threading results. Experimental support for the final structure came from inhibition data for overlapping oligopeptides spanning the chagasin sequence. Chagasin therefore exemplifies a new protease inhibitor structural class and a new natural use for an immunoglobulin-like domain. Limited sequence resemblance suggests that chagasin may represent the result of a rare horizontal gene transfer from host to parasite.
Assuntos
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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Trypanosoma cruzi / Imunoglobulinas / Inibidores de Cisteína Proteinase / Proteínas de Protozoários / Dobramento de Proteína / Transferência Genética Horizontal Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Animals Idioma: En Revista: FEBS Lett Ano de publicação: 2001 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Reino Unido
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