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Structural analysis of human respiratory syncytial virus P protein: identification of intrinsically disordered domains
Simabuco, Fernando M; Asara, John M; Guerrero, Manuel C; Libermann, Towia A; Zerbini, Luiz F; Ventura, Armando M.
Afiliação
  • Simabuco, Fernando M; Universidade de São Paulo. Instituto de Ciências Biomédicas. Departamento de Microbiologia. BR
  • Asara, John M; Harvard Institutes of Medicine. Beth Israel Deaconess Medical Center. US
  • Guerrero, Manuel C; Harvard Institutes of Medicine. Beth Israel Deaconess Medical Center. US
  • Libermann, Towia A; Harvard Institutes of Medicine. Beth Israel Deaconess Medical Center. US
  • Zerbini, Luiz F; Harvard Institutes of Medicine. Beth Israel Deaconess Medical Center. US
  • Ventura, Armando M; Universidade de São Paulo. Instituto de Ciências Biomédicas. Departamento de Microbiologia. BR
Braz. j. microbiol ; Braz. j. microbiol;42(1): 340-345, Jan.-Mar. 2011. ilus
Article em En | LILACS | ID: lil-571408
Biblioteca responsável: BR32.1
ABSTRACT
Human Respiratory Syncytial Virus P protein plus the viral RNA, N and L viral proteins, constitute the viral replication complex. In this report we describe that HRSV P protein has putative intrinsically disordered domains predicted by in silico methods. These two domains, located at the amino and caboxi terminus, were identified by mass spectrometry analysis of peptides obtained from degradation fragments observed in purified P protein expressed in bacteria. The degradation is not occurring at the central oligomerization domain, since we also demonstrate that the purified fragments are able to oligomerize, similarly to the protein expressed in cells infected by HRSV. Disordered domains can play a role in protein interaction, and the present data contribute to the comprehension of HRSV P protein interactions in the viral replication complex.
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: LILACS Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Espectrometria de Massas / Replicação Viral / Técnicas In Vitro / RNA Viral / Cromatografia Líquida / Vírus Sincicial Respiratório Humano Tipo de estudo: Diagnostic_studies Limite: Humans Idioma: En Revista: Braz. j. microbiol Assunto da revista: MICROBIOLOGIA Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article / Project document País de afiliação: Brasil / Estados Unidos País de publicação: Brasil
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: LILACS Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Espectrometria de Massas / Replicação Viral / Técnicas In Vitro / RNA Viral / Cromatografia Líquida / Vírus Sincicial Respiratório Humano Tipo de estudo: Diagnostic_studies Limite: Humans Idioma: En Revista: Braz. j. microbiol Assunto da revista: MICROBIOLOGIA Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article / Project document País de afiliação: Brasil / Estados Unidos País de publicação: Brasil