Receptor-binding variants of H3N2 influenza A viruses: characterization of their sialidase activity towards different substrates
Rev. Ciênc. Méd. Biol. (Impr.)
; 3(1): 13-19, jan.-jun. 2004. tab, graf
Article
em En
| LILACS, BBO
| ID: lil-481928
Biblioteca responsável:
BR337.1
RESUMO
A atividade sialidásica do vírus influenza tem uma atividade essencial sobre glicoproteínas celulares, permitindo a disseminação de infecções virais por prevenir a auto-agregação entre partículas virais e a re-ligação vírus-célula. Duas amostras variantes purificadas de vírus influenza A/Memphis/102/72 (H3N2), reconhecidas por sua atividade de ligação a receptores apresentando estruturas como a2,6 ou a2,3-sialilactose, foram analisadas por sua atividade sialidásica sobre diferentes substratos naturais e artificiais. A amostra M1/5 mostrou maior atividade sialidásica sobre fetuína (D.O.=0,226), MPN (D.O.=0,110) e eritrócitos humanos (10.240 unidades hemaglutinantes/ml), enquanto a atividade da amostra M1/5HS8 foi expressa por D.O.=0,129, D.O.=0,065 e 2.560 unidades hemaglutinantes/ml quando usados, respectivamente, fetuína, MPN e eritrócitos humanos como substratos. Contudo a amostra M1/5HS8 exibiu uma atividade sialidásica mais significativa sobre mucina quando comparada à amostra M1/5; a atividade enzimática da primeira amostra foi responsável pela liberação de 3,5 nmol de ácidos siálicos livres, enquanto a última produziu 16,5 nmol de ácidos siálicos livres.
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1
Coleções:
01-internacional
Base de dados:
BBO
/
LILACS
Assunto principal:
Viroses
/
Glicoproteínas
/
Substratos para Tratamento Biológico
/
Neuraminidase
Tipo de estudo:
Evaluation_studies
Idioma:
En
Revista:
Rev. Ciênc. Méd. Biol. (Impr.)
Assunto da revista:
BIOLOGIA
/
MEDICINA
Ano de publicação:
2004
Tipo de documento:
Article
País de afiliação:
Brasil
País de publicação:
Brasil