Sistema enzimático gerador de peróxido de hidrogênio: NADPH oxidase na tireóide humana / Enzimatic system generator of hydrogen peroxide: NADPH oxidase in human thyroid
Arq. bras. endocrinol. metab
; Arq. bras. endocrinol. metab;44(4): 352-7, ago. 2000. graf
Article
em Pt
| LILACS
| ID: lil-268997
Biblioteca responsável:
BR1.1
RESUMO
No presente estudo avaliamos a atividade geradora de peróxido de hidrogênio (H 2 O 2 ) em frações particuladas de tireóides suínas e humanas. Inicialmente, analisamos as propriedades bioquímicas da NADPH-oxidase - enzima geradora de H 2 O 2 - localizada na membrana apical da célula tireóidea suína. Nossos resultados demonstram que a atividade geradora de H 2 O 2 na tireóide suína ocorre, principalmente, na fração de membrana apical tireóidea (P 3.000g). Entretanto, no P 3.000g a enzima NADPH-oxidase é apenas parcialmente cálcio-dependente, ao contrário do que acontece em frações purificadas de membrana tireóidea suína, nas quais a enzima é completamente dependente de cálcio, conforme estudos anteriores. Nossos resultados confirmam os previamente descritos para a NADPH oxidase tireóidea suína. Em tecidos tireóideos humanos, a geração de H 2 O 2 ocorreu, tanto na fração microsomal (P 100.000g) quanto na fração de membrana apical (P 3.000g). Nossos dados revelam ainda que a NADPH-oxidase humana é completamente cálcio-dependente, ativada por altas concentrações de fosfato e parece ser tão ativa na glândula humana quanto na suína. Além disto, a enzima humana é dependente de adenina-flavina-dinucleotídeo (FAD) no meio de reação, ou seja, parece ser uma flavoproteína, assim como a proteína suína.
Texto completo:
1
Coleções:
01-internacional
Base de dados:
LILACS
Assunto principal:
Glândula Tireoide
/
NADPH Oxidases
/
Peróxido de Hidrogênio
Limite:
Animals
/
Humans
Idioma:
Pt
Revista:
Arq. bras. endocrinol. metab
Assunto da revista:
ENDOCRINOLOGIA
/
METABOLISMO
Ano de publicação:
2000
Tipo de documento:
Article
País de afiliação:
Brasil
País de publicação:
Brasil