Este articulo es un Preprint
Los preprints son informes de investigación preliminares que no han sido certificados por revisión por pares. No deben considerarse para guiar la práctica clínica o los comportamientos relacionados con la salud y no deben publicarse en los medios como información establecida.
Los preprints publicados en línea permiten a los autores recibir comentarios rápidamente, y toda la comunidad científica puede evaluar de forma independiente el trabajo y responder adecuadamente. Estos comentarios se publican junto con los preprints para que cualquiera pueda leer y servir como una revisión pospublicación.
Controlling the SARS-CoV-2 Spike Glycoprotein Conformation
Preprint
en En
| PREPRINT-BIORXIV
| ID: ppbiorxiv-102087
Artículo de revista
Un artículo publicado en revista científica está disponible y probablemente es basado en este preprint, por medio del reconocimiento de similitud realizado por una máquina. La confirmación humana aún está pendiente.
Ver artículo de revista
Un artículo publicado en revista científica está disponible y probablemente es basado en este preprint, por medio del reconocimiento de similitud realizado por una máquina. La confirmación humana aún está pendiente.
Ver artículo de revista
ABSTRACT
The coronavirus (CoV) viral host cell fusion spike (S) protein is the primary immunogenic target for virus neutralization and the current focus of many vaccine design efforts. The highly flexible S-protein, with its mobile domains, presents a moving target to the immune system. Here, to better understand S-protein mobility, we implemented a structure-based vector analysis of available {beta}-CoV S-protein structures. We found that despite overall similarity in domain organization, different {beta}-CoV strains display distinct S-protein configurations. Based on this analysis, we developed two soluble ectodomain constructs in which the highly immunogenic and mobile receptor binding domain (RBD) is locked in either the all-RBDs down position or is induced to display a previously unobserved in SARS-CoV-2 2-RBDs up configuration. These results demonstrate that the conformation of the S-protein can be controlled via rational design and provide a framework for the development of engineered coronavirus spike proteins for vaccine applications.
cc_by_nc_nd
Texto completo:
1
Colección:
09-preprints
Base de datos:
PREPRINT-BIORXIV
Tipo de estudio:
Experimental_studies
Idioma:
En
Año:
2020
Tipo del documento:
Preprint