The oligomeric structure of GroEL/GroES is required for biologically significant chaperonin function in protein folding.

Weber, F; Keppel, F; Georgopoulos, C; Hayer-Hartl, M K; Hartl, F U

Weber, F; Keppel, F; Georgopoulos, C; Hayer-Hartl, M K; Hartl, F U.

Afiliación

Weber F; Max-Planck-Institut für Biochemie, Martinsried, Germany.

Nat Struct Biol ; 5(11): 977-85, 1998 Nov.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-9808043

Asunto(s)

Chaperonina 10/química; Chaperonina 60/química; Pliegue de Proteína; Animales; Bovinos; Chaperonina 10/fisiología; Chaperonina 60/genética; Chaperonina 60/fisiología; Dicroismo Circular; Citrato (si)-Sintasa/química; Escherichia coli/química; Prueba de Complementación Genética; Malato Deshidrogenasa/química; Modelos Moleculares; Conformación Proteica; Proteínas Recombinantes de Fusión; Eliminación de Secuencia; Tetrahidrofolato Deshidrogenasa/química; Tiosulfato Azufretransferasa/química

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Pliegue de Proteína / Chaperonina 60 / Chaperonina 10 Límite: Animals Idioma: En Revista: Nat Struct Biol Asunto de la revista: BIOLOGIA MOLECULAR Año: 1998 Tipo del documento: Article País de afiliación: Alemania Pais de publicación: Estados Unidos

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