Phosphorylation of recombinant N-syndecan (syndecan 3) core protein.

Asundi, V K; Carey, D J

Asundi, V K; Carey, D J.

Afiliación

Asundi VK; Department of Cellular and Molecular Physiology, Penn State College of Medicine, Pennsylvania State University, Danville 17822-2613, USA. vasundi@psghs.edu

Biochem Biophys Res Commun ; 240(2): 502-6, 1997 Nov 17.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-9388509

RESUMEN

The cytoplasmic domain of the syndecan family of heparan sulfate proteoglycans is punctuated by the presence of four regularly spaced tyrosine residues. In this report, we explore the possibility of whether the four tyrosine residues in the cytoplasmic domain of N-syndecan (Syndecan 3) are potential substrates for phosphorylation by a tyrosine kinase. Bacterially expressed elk kinase was used to phosphorylate a series of bacterially expressed N-syndecan fusion proteins. Our results clearly demonstrate that the tyrosine residues in the cytoplasmic domain of N-syndecan can be phosphorylated by a tyrosine-specific kinase, and that all four tyrosine residues are capable of being phosphorylated.

Asunto(s)

Glicoproteínas de Membrana/metabolismo; Proteoglicanos/metabolismo; Proteínas Tirosina Quinasas Receptoras/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Animales; Caenorhabditis/metabolismo; Proteínas Portadoras/química; Proteínas Portadoras/metabolismo; Clonación Molecular; Drosophila melanogaster/metabolismo; Glutatión Transferasa; Proteínas de Unión a Maltosa; Glicoproteínas de Membrana/biosíntesis; Glicoproteínas de Membrana/química; Datos de Secuencia Molecular; Mutagénesis Sitio-Dirigida; Fosforilación; Reacción en Cadena de la Polimerasa; Proteoglicanos/biosíntesis; Proteoglicanos/química; Ratas; Proteínas Tirosina Quinasas Receptoras/biosíntesis; Receptor EphB4; Receptores de la Familia Eph; Receptores de Factores de Crecimiento de Fibroblastos/metabolismo; Proteínas Recombinantes de Fusión/biosíntesis; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Alineación de Secuencia; Homología de Secuencia de Aminoácido; Sindecano-3

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteoglicanos / Glicoproteínas de Membrana / Proteínas Tirosina Quinasas Receptoras Límite: Animals Idioma: En Revista: Biochem Biophys Res Commun Año: 1997 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Estados Unidos

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