Mutational analysis of the roles in catalysis and substrate recognition of arginines 54 and 305, aspartic acid 309, and tryptophan 317 located at subsites 1 and 2 in glucoamylase from Aspergillus niger.

Frandsen, T P; Christensen, T; Stoffer, B; Lehmbeck, J; Dupont, C; Honzatko, R B; Svensson, B

Frandsen, T P; Christensen, T; Stoffer, B; Lehmbeck, J; Dupont, C; Honzatko, R B; Svensson, B.

Afiliación

Frandsen TP; Department of Chemistry, Carlsberg Laboratory, Copenhagen Valby, Denmark.

Biochemistry ; 34(32): 10162-9, 1995 Aug 15.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-7640270

Asunto(s)

Arginina/metabolismo; Ácido Aspártico/metabolismo; Aspergillus niger/enzimología; Glucano 1,4-alfa-Glucosidasa/metabolismo; Triptófano/metabolismo; Arginina/genética; Ácido Aspártico/genética; Secuencia de Bases; Catálisis; Análisis Mutacional de ADN; Cartilla de ADN; Estabilidad de Enzimas; Glucano 1,4-alfa-Glucosidasa/química; Glucano 1,4-alfa-Glucosidasa/genética; Guanidina; Guanidinas; Calor; Concentración de Iones de Hidrógeno; Cinética; Datos de Secuencia Molecular; Especificidad por Sustrato; Termodinámica; Triptófano/genética

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Arginina / Aspergillus niger / Triptófano / Glucano 1,4-alfa-Glucosidasa / Ácido Aspártico Idioma: En Revista: Biochemistry Año: 1995 Tipo del documento: Article País de afiliación: Dinamarca Pais de publicación: Estados Unidos

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