Your browser doesn't support javascript.
loading
Synergizing structure and function: Cinnamoyl hydroxamic acids as potent urease inhibitors.
Viana, Luciana P S; Naves, Giovanna M; Medeiros, Isabela G; Guimarães, Ari S; Sousa, Emilly S; Santos, Josué C C; Freire, Nathália M L; de Aquino, Thiago M; Modolo, Luzia V; de Fátima, Ângelo; da Silva, Cleiton M.
Afiliación
  • Viana LPS; Departamento de Química, Instituto de Ciências Exatas, Universidade Federal de Minas Gerais, Belo Horizonte, MG, Brazil.
  • Naves GM; Departamento de Química, Instituto de Ciências Exatas, Universidade Federal de Minas Gerais, Belo Horizonte, MG, Brazil.
  • Medeiros IG; Departamento de Química, Instituto de Ciências Exatas, Universidade Federal de Minas Gerais, Belo Horizonte, MG, Brazil.
  • Guimarães AS; Instituto de Química e Biotecnologia, Universidade Federal de Alagoas, Maceió, AL, Brazil.
  • Sousa ES; Instituto de Química e Biotecnologia, Universidade Federal de Alagoas, Maceió, AL, Brazil.
  • Santos JCC; Instituto de Química e Biotecnologia, Universidade Federal de Alagoas, Maceió, AL, Brazil.
  • Freire NML; Instituto de Química e Biotecnologia, Universidade Federal de Alagoas, Maceió, AL, Brazil.
  • de Aquino TM; Instituto de Química e Biotecnologia, Universidade Federal de Alagoas, Maceió, AL, Brazil.
  • Modolo LV; Departamento de Botânica, Instituto de Ciências Biológicas, Universidade Federal de Minas Gerais, Belo Horizonte, MG, Brazil.
  • de Fátima Â; Departamento de Química, Instituto de Ciências Exatas, Universidade Federal de Minas Gerais, Belo Horizonte, MG, Brazil.
  • da Silva CM; Departamento de Química, Instituto de Ciências Exatas, Universidade Federal de Minas Gerais, Belo Horizonte, MG, Brazil. Electronic address: cleitonms@ufmg.br.
Bioorg Chem ; 146: 107247, 2024 May.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-38493635
ABSTRACT
The current investigation encompasses the structural planning, synthesis, and evaluation of the urease inhibitory activity of a series of molecular hybrids of hydroxamic acids and Michael acceptors, delineated from the structure of cinnamic acids. The synthesized compounds exhibited potent urease inhibitory effects, with IC50 values ranging from 3.8 to 12.8 µM. Kinetic experiments unveiled that the majority of the synthesized hybrids display characteristics of mixed inhibitors. Generally, derivatives containing electron-withdrawing groups on the aromatic ring demonstrate heightened activity, indicating that the increased electrophilicity of the beta carbon in the Michael Acceptor moiety positively influences the antiureolytic properties of this compounds class. Biophysical and theoretical investigations further corroborated the findings obtained from kinetic assays. These studies suggest that the hydroxamic acid core interacts with the urease active site, while the Michael acceptor moiety binds to one or more allosteric sites adjacent to the active site.
Asunto(s)
Palabras clave
Texto completo
Añadir a Mi BVS
Imprimir
XML
PubMed Links
Buscar en Google

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Ureasa / Ácidos Hidroxámicos Idioma: En Revista: Bioorg Chem Año: 2024 Tipo del documento: Article País de afiliación: Brasil Pais de publicación: Estados Unidos
Texto completo
Añadir a Mi BVS
Imprimir
XML
PubMed Links
Buscar en Google

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Ureasa / Ácidos Hidroxámicos Idioma: En Revista: Bioorg Chem Año: 2024 Tipo del documento: Article País de afiliación: Brasil Pais de publicación: Estados Unidos