Elastin microfibril interface-located protein 1 in fibroblasts is regulated by amphiregulin and interleukin-1α produced by keratinocytes.
Int J Cosmet Sci
; 46(5): 680-690, 2024 Oct.
Article
en En
| MEDLINE
| ID: mdl-38356201
ABSTRACT
OBJECTIVE:
The structure of elastic fibres changes with ageing. Elastin microfibril interface-located protein 1 (EMILIN-1) is known to contribute to structural changes in elastic fibres. EMILIN-1 is one of the components of elastic fibres and also colocalizes with oxytalan fibres near the epidermis. Therefore, EMILIN-1 may be affected by epidermal-dermal interactions. The purpose of this study is to identify the key factors involved in epidermal-dermal interactions during the structural degeneration of elastic fibres.METHODS:
Keratinocytes and fibroblasts were co-cultured, and changes in elastic fibre-related proteins were evaluated. Additionally, cytokine arrays were used to identify the factors involved in epidermal-dermal interactions.RESULTS:
EMILIN-1 expression in fibroblasts was increased in the presence of keratinocytes, and its expression decreased when keratinocytes were stressed. Amphiregulin (AREG) and interleukin-1α (IL-1α) were identified as the keratinocyte-derived cytokines that influence the production of EMILIN-1, which is secreted by the fibroblasts. EMILIN-1 expression was promoted by AREG and decreased by IL-1α via an increase in cathepsin K (a catabolic enzyme). AREG and IL-1α were associated with changes in EMILIN-1 levels in fibroblasts.CONCLUSION:
The findings suggest that the suppression of IL-1α expression and promotion of AREG expression in the epidermis could be a new approach that prevents the wrinkles and sagging caused by the structural changes in elastic fibres.
OBJECTIF La structure des fibres élastiques change avec le vieillissement. La protéine située à l'interface des microfibrilles d'élastine 1 (EMILIN1) est connue pour sa contribution aux changements structurels des fibres élastiques. EMILIN1 est l'un des composants des fibres élastiques et colocalise également avec les fibres oxytalanes à proximité de l'épiderme. Par conséquent, EMILIN1 peut être affectée par des interactions épidermiquesdermiques. Cette étude a objectif d'identifier les facteurs clés impliqués dans les interactions épidermiquesdermiques au cours de la dégénérescence structurelle des fibres élastiques. MÉTHODES Cocultiver les kératinocytes et les fibroblastes, et évaluer les changements dans les protéines liées aux fibres élastiques. De plus, identifier les facteurs impliqués dans les interactions épidermiquedermique des puces à l'aide des cytokines. RÉSULTATS L'expression de l'EMILIN1 dans les fibroblastes était augmentée en présence des kératinocytes, et son expression a diminué lorsque les keratinocytes ont été stressés. L'amphiréguline (AREG) et l'interleukine1α (IL1α) étaient identifiées comme les cytokines dérivées des kératinocytes qui influencent la production d'EMILIN1, qui est sécrétée par les fibroblastes. L'expression d'EMILIN1 était favorisée par l'AREG et diminuée par l'IL1α via une augmentation de la cathepsine K (une enzyme catabolique). L'AREG et l'IL1α étaient liés aux changements du niveau d'EMILIN1 dans les fibroblastes.
CONCLUSION:
Les résultats montrent que la suppression de l'expression de l'IL1α et la promotion de l'expression de l'AREG dans l'épiderme pourraient être une nouvelle approche qui prévient les rides et l'affaissement dus aux changements structurels des fibres élastiques.Palabras clave
Texto completo:
1
Colección:
01-internacional
Base de datos:
MEDLINE
Asunto principal:
Queratinocitos
/
Interleucina-1alfa
/
Fibroblastos
/
Anfirregulina
Tipo de estudio:
Prognostic_studies
Límite:
Humans
Idioma:
En
Revista:
Int J Cosmet Sci
Año:
2024
Tipo del documento:
Article
País de afiliación:
Japón
Pais de publicación:
Reino Unido