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Riboproteome remodeling during quiescence exit in Saccharomyces cerevisiae.
Solari, Clara A; Ortolá Martínez, María Clara; Fernandez, Juan M; Bates, Christian; Cueto, Gerardo; Valacco, María Pía; Morales-Polanco, Fabián; Moreno, Silvia; Rossi, Silvia; Ashe, Mark P; Portela, Paula.
Afiliación
  • Solari CA; Universidad de Buenos Aires, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Química Biológica, Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (IQUIBICEN-CONICET), Buenos Aires, Argentina.
  • Ortolá Martínez MC; Universidad de Buenos Aires, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Química Biológica, Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (IQUIBICEN-CONICET), Buenos Aires, Argentina.
  • Fernandez JM; Universidad de Buenos Aires, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Química Biológica, Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (IQUIBICEN-CONICET), Buenos Aires, Argentina.
  • Bates C; The Michael Smith Building, Faculty of Life Sciences, University of Manchester, Manchester, UK.
  • Cueto G; Universidad de Buenos Aires, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Ecología, Genética y Evolución, Instituto IEGEBA (CONICET-UBA), Buenos Aires, Argentina.
  • Valacco MP; CEQUIBIEM- Universidad de Buenos Aires, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Química Biológica, Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (IQUIBICEN-CONICET), Buenos Aires, Argentina.
  • Morales-Polanco F; The Michael Smith Building, Faculty of Life Sciences, University of Manchester, Manchester, UK.
  • Moreno S; CEQUIBIEM- Universidad de Buenos Aires, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Química Biológica, Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (IQUIBICEN-CONICET), Buenos Aires, Argentina.
  • Rossi S; Universidad de Buenos Aires, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Química Biológica, Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (IQUIBICEN-CONICET), Buenos Aires, Argentina.
  • Ashe MP; The Michael Smith Building, Faculty of Life Sciences, University of Manchester, Manchester, UK.
  • Portela P; Universidad de Buenos Aires, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Departamento de Química Biológica, Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (IQUIBICEN-CONICET), Buenos Aires, Argentina.
iScience ; 27(1): 108727, 2024 Jan 19.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-38235324
ABSTRACT
The quiescent state is the prevalent mode of cellular life in most cells. Saccharomyces cerevisiae is a useful model for studying the molecular basis of the cell cycle, quiescence, and aging. Previous studies indicate that heterogeneous ribosomes show a specialized translation function to adjust the cellular proteome upon a specific stimulus. Using nano LC-MS/MS, we identified 69 of the 79 ribosomal proteins (RPs) that constitute the eukaryotic 80S ribosome during quiescence. Our study shows that the riboproteome is composed of 444 accessory proteins comprising cellular functions such as translation, protein folding, amino acid and glucose metabolism, cellular responses to oxidative stress, and protein degradation. Furthermore, the stoichiometry of both RPs and accessory proteins on ribosome particles is different depending on growth conditions and among monosome and polysome fractions. Deficiency of different RPs resulted in defects of translational capacity, suggesting that ribosome composition can result in changes in translational activity during quiescence.
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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Idioma: En Revista: IScience Año: 2024 Tipo del documento: Article País de afiliación: Argentina Pais de publicación: Estados Unidos
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