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Mutating the environment of heme b595 of E. coli cytochrome bd-I oxidase shifts its redox potential by 200 mV without inactivating the enzyme.
Makarchuk, Iryna; Gerasimova, Tatjana; Kägi, Jan; Wohlwend, Daniel; Melin, Frédéric; Friedrich, Thorsten; Hellwig, Petra.
Afiliación
  • Makarchuk I; Laboratoire de Bioélectrochimie et Spectroscopie, UMR 7140, Chimie de la Matière Complexe, Université de Strasbourg-CNRS, 67000 Strasbourg, France; Institut für Biochemie, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Albertstr 21, 79104 Freiburg, Germany.
  • Gerasimova T; Laboratoire de Bioélectrochimie et Spectroscopie, UMR 7140, Chimie de la Matière Complexe, Université de Strasbourg-CNRS, 67000 Strasbourg, France; Institut für Biochemie, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Albertstr 21, 79104 Freiburg, Germany.
  • Kägi J; Laboratoire de Bioélectrochimie et Spectroscopie, UMR 7140, Chimie de la Matière Complexe, Université de Strasbourg-CNRS, 67000 Strasbourg, France; Institut für Biochemie, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Albertstr 21, 79104 Freiburg, Germany.
  • Wohlwend D; Laboratoire de Bioélectrochimie et Spectroscopie, UMR 7140, Chimie de la Matière Complexe, Université de Strasbourg-CNRS, 67000 Strasbourg, France; Institut für Biochemie, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Albertstr 21, 79104 Freiburg, Germany.
  • Melin F; Laboratoire de Bioélectrochimie et Spectroscopie, UMR 7140, Chimie de la Matière Complexe, Université de Strasbourg-CNRS, 67000 Strasbourg, France; Institut für Biochemie, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Albertstr 21, 79104 Freiburg, Germany.
  • Friedrich T; Laboratoire de Bioélectrochimie et Spectroscopie, UMR 7140, Chimie de la Matière Complexe, Université de Strasbourg-CNRS, 67000 Strasbourg, France; Institut für Biochemie, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Albertstr 21, 79104 Freiburg, Germany.
  • Hellwig P; Laboratoire de Bioélectrochimie et Spectroscopie, UMR 7140, Chimie de la Matière Complexe, Université de Strasbourg-CNRS, 67000 Strasbourg, France; Institut für Biochemie, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Albertstr 21, 79104 Freiburg, Germany. Electronic address: hellwig@unistra.fr.
Bioelectrochemistry ; 151: 108379, 2023 Jun.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-36736178
Cytochrome bd-I catalyzes the reduction of oxygen to water with the aid of hemes b558, b595 and d. Here, effects of a mutation of E445, a ligand of heme b595 and of R448, hydrogen bonded to E445 are studied electrochemically in the E. coli enzyme. The equilibrium potential of the three hemes are shifted by up to 200 mV in these mutants. Strikingly the E445D and the R448N mutants show a turnover of 41 ± 2 % and 20 ± 4 %, respectively. Electrocatalytic studies confirm that the mutants react with oxygen and bind and release NO. These results point towards the ability of cytochrome bd to react even if the electron transfer is less favorable.
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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteínas de Escherichia coli / Escherichia coli Idioma: En Revista: Bioelectrochemistry Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2023 Tipo del documento: Article País de afiliación: Alemania Pais de publicación: Países Bajos
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