Revealing the drug resistance mechanism of saquinavir due to G48V and V82F mutations in subtype CRF01_AE HIV-1 protease: molecular dynamics simulation and binding free energy calculations.

C S, Vasavi; Munusami, Punnagai

C S, Vasavi; Munusami, Punnagai.

Afiliación

C S V; School of Biosciences and Technology, Vellore Institute of Technology, Vellore, Tamil Nadu, India.
Munusami P; Department of Chemistry, Arignar Anna Government Arts & Science College, Karaikal, Puducherry (U.T), India.

J Biomol Struct Dyn ; 41(3): 1000-1017, 2023 02.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-34919029

Asunto(s)

Infecciones por VIH; Inhibidores de la Proteasa del VIH; Humanos; Saquinavir/química; Saquinavir/farmacología; Simulación de Dinámica Molecular; Inhibidores de la Proteasa del VIH/química; VIH/metabolismo; Péptido Hidrolasas/metabolismo; Proteasa del VIH/química; Mutación; Resistencia a Medicamentos; Farmacorresistencia Viral/genética

Palabras clave

CRF01-AE; HIV-1 protease; active-site mutations; protease inhibitors; resistance mechanism; saquinavir

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Infecciones por VIH / Inhibidores de la Proteasa del VIH Límite: Humans Idioma: En Revista: J Biomol Struct Dyn Año: 2023 Tipo del documento: Article País de afiliación: India Pais de publicación: Reino Unido

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