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Structural Basis of an Asymmetric Condensin ATPase Cycle.
Hassler, Markus; Shaltiel, Indra A; Kschonsak, Marc; Simon, Bernd; Merkel, Fabian; Thärichen, Lena; Bailey, Henry J; Macosek, Jakub; Bravo, Sol; Metz, Jutta; Hennig, Janosch; Haering, Christian H.
Afiliación
  • Hassler M; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Shaltiel IA; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Kschonsak M; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Simon B; Structural and Computational Biology Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Merkel F; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany; Collaboration for Joint PhD degree between EMBL and Heidelberg University, Faculty of Biosciences, Heidelberg, Germany.
  • Thärichen L; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Bailey HJ; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Macosek J; Structural and Computational Biology Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Bravo S; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Metz J; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Hennig J; Structural and Computational Biology Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Haering CH; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany; Structural and Computational Biology Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany. Electronic address: christian.haering@embl.de.
Mol Cell ; 74(6): 1175-1188.e9, 2019 06 20.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-31226277
Asunto(s)
Adenosina Trifosfatasas/química; Adenosina Trifosfato/química; Proteínas Portadoras/química; Chaetomium/genética; Proteínas Cromosómicas no Histona/química; Proteínas de Unión al ADN/química; ADN/química; Complejos Multiproteicos/química; Proteínas Nucleares/química; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química; Adenosina Trifosfatasas/genética; Adenosina Trifosfatasas/metabolismo; Adenosina Trifosfato/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Sitios de Unión; Proteínas Portadoras/genética; Proteínas Portadoras/metabolismo; Proteínas de Ciclo Celular; Chaetomium/metabolismo; Proteínas Cromosómicas no Histona/genética; Proteínas Cromosómicas no Histona/metabolismo; Cromosomas/metabolismo; Cromosomas/ultraestructura; Cristalografía por Rayos X; ADN/genética; ADN/metabolismo; Proteínas de Unión al ADN/genética; Proteínas de Unión al ADN/metabolismo; Expresión Génica; Células HeLa; Humanos; Modelos Moleculares; Complejos Multiproteicos/genética; Complejos Multiproteicos/metabolismo; Proteínas Nucleares/genética; Proteínas Nucleares/metabolismo; Unión Proteica; Conformación Proteica en Hélice alfa; Dominios y Motivos de Interacción de Proteínas; Multimerización de Proteína; Subunidades de Proteína/química; Subunidades de Proteína/genética; Subunidades de Proteína/metabolismo; Proteínas Recombinantes de Fusión/química; Proteínas Recombinantes de Fusión/genética; Proteínas Recombinantes de Fusión/metabolismo; Saccharomyces cerevisiae/genética; Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Alineación de Secuencia; Homología de Secuencia de Aminoácido
Palabras clave

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: ADN / Proteínas Nucleares / Proteínas Cromosómicas no Histona / Proteínas Portadoras / Adenosina Trifosfato / Chaetomium / Adenosina Trifosfatasas / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Complejos Multiproteicos / Proteínas de Unión al ADN Idioma: En Revista: Mol Cell Asunto de la revista: BIOLOGIA MOLECULAR Año: 2019 Tipo del documento: Article País de afiliación: Alemania Pais de publicación: Estados Unidos

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: ADN / Proteínas Nucleares / Proteínas Cromosómicas no Histona / Proteínas Portadoras / Adenosina Trifosfato / Chaetomium / Adenosina Trifosfatasas / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Complejos Multiproteicos / Proteínas de Unión al ADN Idioma: En Revista: Mol Cell Asunto de la revista: BIOLOGIA MOLECULAR Año: 2019 Tipo del documento: Article País de afiliación: Alemania Pais de publicación: Estados Unidos