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PfAP2Tel, harbouring a non-canonical DNA-binding AP2 domain, binds to Plasmodium falciparum telomeres.
Sierra-Miranda, Miguel; Vembar, Shruthi-Sridhar; Delgadillo, Dulce María; Ávila-López, Pedro A; Herrera-Solorio, Abril-Marcela; Lozano Amado, Daniela; Vargas, Miguel; Hernandez-Rivas, Rosaura.
Afiliación
  • Sierra-Miranda M; Departamento de Biomedicina Molecular, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del Instituto Politécnico Nacional, México, México.
  • Vembar SS; Unité de Biologie des Interactions Hôte-Parasite, CNRS URA 2581, Institut Pasteur Paris, Paris, France.
  • Delgadillo DM; CNRS ERL9195, Paris, France.
  • Ávila-López PA; INSERM U1201, Paris, France.
  • Herrera-Solorio AM; Departamento de Biomedicina Molecular, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del Instituto Politécnico Nacional, México, México.
  • Lozano Amado D; Departamento de Biomedicina Molecular, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del Instituto Politécnico Nacional, México, México.
  • Vargas M; Departamento de Biomedicina Molecular, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del Instituto Politécnico Nacional, México, México.
  • Hernandez-Rivas R; Departamento de Biomedicina Molecular, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del Instituto Politécnico Nacional, México, México.
Cell Microbiol ; 19(9)2017 09.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-28376558
The telomeres of the malaria parasite Plasmodium falciparum are essential not only for chromosome end maintenance during blood stage development in humans but also to generate genetic diversity by facilitating homologous recombination of subtelomeric, multigene virulence families such as var and rifin. However, other than the telomerase PfTERT, proteins that act at P. falciparum telomeres are poorly characterised. To isolate components that bind to telomeres, we performed oligonucleotide pulldowns and electromobility shift assays with a telomeric DNA probe and identified a non-canonical member of the ApiAP2 family of transcription factors, PfAP2Tel (encoded by PF3D7_0622900), as a component of the P. falciparum telomere-binding protein complex. PfAP2Tel is expressed throughout the intra-erythrocytic life cycle and localises to the nuclear periphery, co-localising with telomeric clusters. Furthermore, EMSAs using the recombinant protein demonstrated direct binding of PfAP2Tel to telomeric repeats in vitro, while genome-wide chromatin immunoprecipitation followed by next generation sequencing corroborated the high specificity of this protein to telomeric ends of all 14 chromosomes in vivo. Taken together, our data describe a novel function for ApiAP2 proteins at chromosome ends and open new avenues to study the molecular machinery that regulates telomere function in P. falciparum.
Asunto(s)

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Plasmodium falciparum / Variación Antigénica / Telómero / Proteínas de Unión a Telómeros / Proteínas de Unión al ADN / Dominios Proteicos Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Cell Microbiol Asunto de la revista: MICROBIOLOGIA Año: 2017 Tipo del documento: Article Pais de publicación: India

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Plasmodium falciparum / Variación Antigénica / Telómero / Proteínas de Unión a Telómeros / Proteínas de Unión al ADN / Dominios Proteicos Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Cell Microbiol Asunto de la revista: MICROBIOLOGIA Año: 2017 Tipo del documento: Article Pais de publicación: India