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The photosynthetic cytochrome c 550 from the diatom Phaeodactylum tricornutum.
Bernal-Bayard, Pilar; Puerto-Galán, Leonor; Yruela, Inmaculada; García-Rubio, Inés; Castell, Carmen; Ortega, José M; Alonso, Pablo J; Roncel, Mercedes; Martínez, Jesús I; Hervás, Manuel; Navarro, José A.
Afiliación
  • Bernal-Bayard P; Instituto de Bioquímica Vegetal y Fotosíntesis, Centro de Investigaciones Científicas Isla de la Cartuja, Universidad de Sevilla & CSIC, Américo Vespucio 49, 41092, Sevilla, Spain.
  • Puerto-Galán L; Instituto de Bioquímica Vegetal y Fotosíntesis, Centro de Investigaciones Científicas Isla de la Cartuja, Universidad de Sevilla & CSIC, Américo Vespucio 49, 41092, Sevilla, Spain.
  • Yruela I; Estación Experimental de Aula Dei, EEAD-CSIC, Zaragoza, Spain.
  • García-Rubio I; Centro Universitario de la Defensa, Zaragoza, Spain.
  • Castell C; Laboratory of Physical Chemistry, ETH Zurich, Zurich, Switzerland.
  • Ortega JM; Instituto de Bioquímica Vegetal y Fotosíntesis, Centro de Investigaciones Científicas Isla de la Cartuja, Universidad de Sevilla & CSIC, Américo Vespucio 49, 41092, Sevilla, Spain.
  • Alonso PJ; Instituto de Bioquímica Vegetal y Fotosíntesis, Centro de Investigaciones Científicas Isla de la Cartuja, Universidad de Sevilla & CSIC, Américo Vespucio 49, 41092, Sevilla, Spain.
  • Roncel M; Instituto de Ciencia de Materiales de Aragón, Universidad de Zaragoza & CSIC, Zaragoza, Spain.
  • Martínez JI; Instituto de Bioquímica Vegetal y Fotosíntesis, Centro de Investigaciones Científicas Isla de la Cartuja, Universidad de Sevilla & CSIC, Américo Vespucio 49, 41092, Sevilla, Spain.
  • Hervás M; Centro Universitario de la Defensa, Zaragoza, Spain.
  • Navarro JA; Instituto de Ciencia de Materiales de Aragón, Universidad de Zaragoza & CSIC, Zaragoza, Spain.
Photosynth Res ; 133(1-3): 273-287, 2017 Sep.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-28032235
The photosynthetic cytochrome c 550 from the marine diatom Phaeodactylum tricornutum has been purified and characterized. Cytochrome c 550 is mostly obtained from the soluble cell extract in relatively large amounts. In addition, the protein appeared to be truncated in the last hydrophobic residues of the C-terminus, both in the soluble cytochrome c 550 and in the protein extracted from the membrane fraction, as deduced by mass spectrometry analysis and the comparison with the gene sequence. Interestingly, it has been described that the C-terminus of cytochrome c 550 forms a hydrophobic finger involved in the interaction with photosystem II in cyanobacteria. Cytochrome c 550 was almost absent in solubilized photosystem II complex samples, in contrast with the PsbO and Psb31 extrinsic subunits, thus suggesting a lower affinity of cytochrome c 550 for the photosystem II complex. Under iron-limiting conditions the amount of cytochrome c 550 decreases up to about 45% as compared to iron-replete cells, pointing to an iron-regulated synthesis. Oxidized cytochrome c 550 has been characterized using continuous wave EPR and pulse techniques, including HYSCORE, and the obtained results have been interpreted in terms of the electrostatic charge distribution in the surroundings of the heme centre.
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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Fotosíntesis / Diatomeas / Grupo Citocromo c Idioma: En Revista: Photosynth Res Asunto de la revista: METABOLISMO Año: 2017 Tipo del documento: Article País de afiliación: España Pais de publicación: Países Bajos
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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Fotosíntesis / Diatomeas / Grupo Citocromo c Idioma: En Revista: Photosynth Res Asunto de la revista: METABOLISMO Año: 2017 Tipo del documento: Article País de afiliación: España Pais de publicación: Países Bajos