N-mustard analogs of S-adenosyl-L-methionine as biochemical probes of protein arginine methylation.

Hymbaugh Bergman, Sarah J; Comstock, Lindsay R

Hymbaugh Bergman, Sarah J; Comstock, Lindsay R.

Afiliación

Hymbaugh Bergman SJ; Wake Forest University, Department of Chemistry, Winston-Salem, NC 27106, United States.
Comstock LR; Wake Forest University, Department of Chemistry, Winston-Salem, NC 27106, United States. Electronic address: comstolr@wfu.edu.

Bioorg Med Chem ; 23(15): 5050-5055, 2015 Aug 01.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-26037613

Asunto(s)

Arginina/metabolismo; S-Adenosilmetionina/análogos & derivados; Alquinos/química; Secuencia de Aminoácidos; Arginina/química; Azidas/química; Biotinilación; Cromatografía Líquida de Alta Presión; Química Clic; Humanos; Metilación; Datos de Secuencia Molecular; Proteína-Arginina N-Metiltransferasas/química; Proteína-Arginina N-Metiltransferasas/metabolismo; Proteínas Represoras/química; Proteínas Represoras/metabolismo; S-Adenosilmetionina/análisis; S-Adenosilmetionina/metabolismo; Espectrometría de Masa por Ionización de Electrospray

Palabras clave

Arginine methylation; Chemoselective ligation; PRMT1; SAM analog

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Arginina / S-Adenosilmetionina Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Humans Idioma: En Revista: Bioorg Med Chem Asunto de la revista: BIOQUIMICA / QUIMICA Año: 2015 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Reino Unido

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