The intrinsically disordered distal face of nucleoplasmin recognizes distinct oligomerization states of histones.

Ramos, Isbaal; Fernández-Rivero, Noelia; Arranz, Rocío; Aloria, Kerman; Finn, Ron; Arizmendi, Jesús M; Ausió, Juan; Valpuesta, José María; Muga, Arturo; Prado, Adelina

Ramos, Isbaal; Fernández-Rivero, Noelia; Arranz, Rocío; Aloria, Kerman; Finn, Ron; Arizmendi, Jesús M; Ausió, Juan; Valpuesta, José María; Muga, Arturo; Prado, Adelina.

Afiliación

Ramos I; Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Facultad de Ciencia y Tecnología, Universidad del PaísVasco, P. O. Box 644, 48080 Bilbao, Spain, Unidad de Biofísica (Consejo Superior de Investigaciones Científicas-Universidad del País Vasco/Euskal Herriko Unibertsitatea), Barrio Sarriena s/n, 48080 Leioa Spain, Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC), Darwin 3, Campus de Cantoblanco, 28049 Madrid, Spain and Department of Biochemistry and Microbiology, University of Victoria, Victoria, Briti

Nucleic Acids Res ; 42(2): 1311-25, 2014 Jan.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-24121686

Asunto(s)

Histonas/química; Nucleoplasminas/química; Secuencia de Aminoácidos; Animales; Histonas/metabolismo; Proteínas Intrínsecamente Desordenadas/química; Proteínas Intrínsecamente Desordenadas/metabolismo; Datos de Secuencia Molecular; Nucleoplasminas/metabolismo; Multimerización de Proteína; Proteolisis; Xenopus laevis

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Histonas / Nucleoplasminas Límite: Animals Idioma: En Revista: Nucleic Acids Res Año: 2014 Tipo del documento: Article Pais de publicación: Reino Unido

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