The structure of the Mycobacterium smegmatis trehalose synthase reveals an unusual active site configuration and acarbose-binding mode.

Caner, Sami; Nguyen, Nham; Aguda, Adeleke; Zhang, Ran; Pan, Yuan T; Withers, Stephen G; Brayer, Gary D

Caner, Sami; Nguyen, Nham; Aguda, Adeleke; Zhang, Ran; Pan, Yuan T; Withers, Stephen G; Brayer, Gary D.

Afiliación

Caner S; Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of British Columbia, British Columbia, Canada.

Glycobiology ; 23(9): 1075-83, 2013 Sep.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-23735230

Asunto(s)

Acarbosa/metabolismo; Glucosiltransferasas/química; Glucosiltransferasas/metabolismo; Mycobacterium smegmatis/enzimología; Acarbosa/química; Acarbosa/farmacología; Secuencia de Aminoácidos; Biocatálisis/efectos de los fármacos; Dominio Catalítico/efectos de los fármacos; Glucosiltransferasas/antagonistas & inhibidores; Datos de Secuencia Molecular; Unión Proteica; Conformación Proteica; Alineación de Secuencia; Relación Estructura-Actividad

Palabras clave

GH13 glycoside hydrolase; drug design; enzyme inhibition; trehalose synthase; tuberculosis

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Mycobacterium smegmatis / Acarbosa / Glucosiltransferasas Idioma: En Revista: Glycobiology Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2013 Tipo del documento: Article País de afiliación: Canadá Pais de publicación: Reino Unido

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