Mass spectrometry reveals differences in stability and subunit interactions between activated and nonactivated conformers of the (&#945;ßÎ³Î´)4 phosphorylase kinase complex.

Lane, Laura A; Nadeau, Owen W; Carlson, Gerald M; Robinson, Carol V

Mass spectrometry reveals differences in stability and subunit interactions between activated and nonactivated conformers of the (αßÎ³Î´)4 phosphorylase kinase complex.

Lane, Laura A; Nadeau, Owen W; Carlson, Gerald M; Robinson, Carol V.

Afiliación

Lane LA; Department of Chemistry, University of Cambridge, Lensfield Road, Cambridge CB2 1EW, UK.

Mol Cell Proteomics ; 11(12): 1768-76, 2012 Dec.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-22964223

Asunto(s)

Dominio Catalítico; Músculo Esquelético/enzimología; Fosforilasa Quinasa; Subunidades de Proteína/análisis; Catálisis; Espectrometría de Masas; Músculo Esquelético/metabolismo; Fosforilasa Quinasa/análisis; Fosforilasa Quinasa/química; Fosforilasa Quinasa/metabolismo; Fosforilación; Conformación Proteica; Estructura Cuaternaria de Proteína; Subunidades de Proteína/química

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Fosforilasa Quinasa / Músculo Esquelético / Dominio Catalítico / Subunidades de Proteína Idioma: En Revista: Mol Cell Proteomics Asunto de la revista: BIOLOGIA MOLECULAR / BIOQUIMICA Año: 2012 Tipo del documento: Article País de afiliación: Reino Unido Pais de publicación: Estados Unidos

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