Purification, biochemical and functional characterization of miliin, a new thiol-dependent serine protease isolated from the latex of Euphorbia milii.

Moro, L P; Murakami, M T; Cabral, H; Vidotto, A; Tajara, E H; Arni, R K; Juliano, L; Bonilla-Rodriguez, G O

Moro, L P; Murakami, M T; Cabral, H; Vidotto, A; Tajara, E H; Arni, R K; Juliano, L; Bonilla-Rodriguez, G O.

Afiliación

Moro LP; Department of Chemistry and Environmental Sciences, IBILCE-UNESP, São José do Rio Preto SP, Brazil.

Protein Pept Lett ; 15(7): 724-30, 2008.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-18782069

RESUMEN

Miliin, a new thiol-dependent serine protease purified from the latex of Euphorbia milii possesses a molecular weight of 79 kDa, an isoelectric point of 4.3 and is optimally active at 60 degrees C in the pH range of and 7.5-11.0. Activity tests indicate that milliin is a thiol-dependent serine protease.

Asunto(s)

Euphorbia/enzimología; Serina Endopeptidasas/aislamiento & purificación; Electroforesis en Gel de Poliacrilamida; Concentración de Iones de Hidrógeno; Focalización Isoeléctrica; Punto Isoeléctrico; Cinética; Látex/química; Peso Molecular; Serina Endopeptidasas/química; Serina Endopeptidasas/metabolismo; Temperatura

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Serina Endopeptidasas / Euphorbia Idioma: En Revista: Protein Pept Lett Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2008 Tipo del documento: Article País de afiliación: Brasil Pais de publicación: Países Bajos

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