Altered orientation of active site residues in variants of human ferrochelatase. Evidence for a hydrogen bond network involved in catalysis.

Dailey, Harry A; Wu, Chia-Kuei; Horanyi, Peter; Medlock, Amy E; Najahi-Missaoui, Wided; Burden, Amy E; Dailey, Tamara A; Rose, John

Dailey, Harry A; Wu, Chia-Kuei; Horanyi, Peter; Medlock, Amy E; Najahi-Missaoui, Wided; Burden, Amy E; Dailey, Tamara A; Rose, John.

Afiliación

Dailey HA; Biomedical and Health Sciences Institute, Department of Microbiology, Paul D. Coverdell Center, University of Georgia, Athens, Georgia 30602, USA. hdailey@uga.edu

Biochemistry ; 46(27): 7973-9, 2007 Jul 10.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-17567154

Asunto(s)

Ferroquelatasa/metabolismo; Sitios de Unión; Catálisis; Ferroquelatasa/química; Humanos; Enlace de Hidrógeno; Modelos Moleculares

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Ferroquelatasa Límite: Humans Idioma: En Revista: Biochemistry Año: 2007 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Estados Unidos

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