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The high-resolution structures of the neutral and the low pH crystals of aminopeptidase from Aeromonas proteolytica.
Desmarais, William; Bienvenue, David L; Bzymek, Krzysztof P; Petsko, Gregory A; Ringe, Dagmar; Holz, Richard C.
Afiliación
  • Desmarais W; Program in Biophysics and Structural Biology, Brandeis University, 415 South Street, Waltham, MA 02254-9110, USA.
J Biol Inorg Chem ; 11(4): 398-408, 2006 Jun.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-16596389
The aminopeptidase from Aeromonas proteolytica (AAP) contains two zinc ions in the active site and catalyzes the degradation of peptides. Herein we report the crystal structures of AAP at 0.95-A resolution at neutral pH and at 1.24-A resolution at low pH. The combination of these structures allowed the precise modeling of atomic positions, the identification of the metal bridging oxygen species, and insight into the physical properties of the metal ions. On the basis of these structures, a new putative catalytic mechanism is proposed for AAP that is likely relevant to all binuclear metalloproteases.
Asunto(s)
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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Estructura Terciaria de Proteína / Aeromonas / Aminopeptidasas Idioma: En Revista: J Biol Inorg Chem Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2006 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Alemania
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