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Gi-coupled receptors mediate phosphorylation of CPI-17 and MLC20 via preferential activation of the PI3K/ILK pathway.
Huang, Jiean; Mahavadi, Sunila; Sriwai, Wimolpak; Hu, Wenhui; Murthy, Karnam S.
Afiliación
  • Huang J; Department of Medicine, Medical College of Virginia Campus, Virginia Commonwealth University, Richmond, VA 23298, USA.
Biochem J ; 396(1): 193-200, 2006 May 15.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-16472257
Sustained smooth-muscle contraction or its experimental counterpart, Ca2+ sensitization, by G(q/13)-coupled receptor agonists is mediated via RhoA-dependent inhibition of MLC (myosin light chain) phosphatase and MLC20 (20 kDa regulatory light chain of myosin II) phosphorylation by a Ca2+-independent MLCK (MLC kinase). The present study identified the corresponding pathways initiated by G(i)-coupled receptors. Somatostatin acting via G(i)1-coupled sstr3 receptor, DPDPE ([D-Pen2,D-Pen5]enkephalin; where Pen is penicillamine) acting via G(i)2-coupled delta-opioid receptors, and cyclopentyl adenosine acting via G(i)3-coupled adenosine A1 receptors preferentially activated PI3K (phosphoinositide 3-kinase) and ILK (integrin-linked kinase), whereas ACh (acetylcholine) acting via G(i)3-coupled M2 receptors preferentially activated PI3K, Cdc42 (cell division cycle 42)/Rac1, PAK1 (p21-activated kinase 1) and p38 MAPK (mitogen-activated protein kinase). Only agonists that activated ILK induced sustained CPI-17 (protein kinase C potentiated inhibitor 17 kDa protein) phosphorylation at Thr38, MLC20 phosphorylation at Ser19, and contraction, consistent with recent evidence that ILK can act as a Ca2+-independent MLCK capable of phosphorylating the MLC phosphatase inhibitor, CPI-17, at Thr38. ILK activity, and CPI-17 and MLC20 phosphorylation were inhibited by LY294002 and in muscle cells expressing ILK(R211A) or treated with siRNA (small interfering RNA) for ILK. ACh acting via M2 receptors activated ILK, and induced CPI-17 and MLC20 phosphorylation and muscle contraction, but only after inhibition of p38 MAPK; all these responses were inhibited in cells expressing ILK(R211A). Conversely, ACh activated PAK1, a step upstream of p38 MAPK, whereas the three other agonists did so only in cells transfected with ILK(R211A) or siRNA for ILK. The results demonstrate reciprocal inhibition between two pathways downstream of PI3K, with ILK inhibiting PAK1, and p38 MAPK inhibiting ILK. Sustained contraction via G(i)-coupled receptors is dependent on CPI-17 and MLC20 phosphorylation by ILK.
Asunto(s)
Subunidades alfa de la Proteína de Unión al GTP Gi-Go/fisiología; Proteínas Musculares/metabolismo; Miocitos del Músculo Liso/metabolismo; Cadenas Ligeras de Miosina/metabolismo; Fosfatidilinositol 3-Quinasas/fisiología; Fosfoproteínas/metabolismo; Procesamiento Proteico-Postraduccional/fisiología; Proteínas Serina-Treonina Quinasas/fisiología; Receptores Acoplados a Proteínas G/fisiología; Transducción de Señal/fisiología; Adenosina/análogos & derivados; Adenosina/farmacología; Agonistas del Receptor de Adenosina A1; Animales; Azepinas/farmacología; Calcio/fisiología; Células Cultivadas/efectos de los fármacos; Células Cultivadas/metabolismo; Cromonas/farmacología; Encefalina D-Penicilamina (2,5)/farmacología; Estrenos/farmacología; Imidazoles/farmacología; Morfolinas/farmacología; Contracción Muscular/efectos de los fármacos; Contracción Muscular/fisiología; Fosfatasa de Miosina de Cadena Ligera/metabolismo; Fosforilación/efectos de los fármacos; Procesamiento Proteico-Postraduccional/efectos de los fármacos; Proteínas Serina-Treonina Quinasas/antagonistas & inhibidores; Proteínas Serina-Treonina Quinasas/genética; Proteínas Proto-Oncogénicas c-akt/genética; Proteínas Proto-Oncogénicas c-akt/fisiología; Piridinas/farmacología; Pirrolidinonas/farmacología; ARN Interferente Pequeño/farmacología; Conejos; Receptor de Adenosina A1/fisiología; Receptor Muscarínico M2/agonistas; Receptor Muscarínico M2/fisiología; Receptores Opioides delta/agonistas; Receptores Opioides delta/fisiología; Receptores de Somatostatina/agonistas; Receptores de Somatostatina/fisiología; Proteínas Recombinantes de Fusión/fisiología; Somatostatina/farmacología; Transfección; Quinasas p21 Activadas; Proteínas Quinasas p38 Activadas por Mitógenos/antagonistas & inhibidores; Proteínas Quinasas p38 Activadas por Mitógenos/fisiología

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Fosfoproteínas / Transducción de Señal / Procesamiento Proteico-Postraduccional / Proteínas Serina-Treonina Quinasas / Cadenas Ligeras de Miosina / Subunidades alfa de la Proteína de Unión al GTP Gi-Go / Fosfatidilinositol 3-Quinasas / Miocitos del Músculo Liso / Receptores Acoplados a Proteínas G / Proteínas Musculares Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Biochem J Año: 2006 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Reino Unido

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Fosfoproteínas / Transducción de Señal / Procesamiento Proteico-Postraduccional / Proteínas Serina-Treonina Quinasas / Cadenas Ligeras de Miosina / Subunidades alfa de la Proteína de Unión al GTP Gi-Go / Fosfatidilinositol 3-Quinasas / Miocitos del Músculo Liso / Receptores Acoplados a Proteínas G / Proteínas Musculares Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Biochem J Año: 2006 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Reino Unido