Your browser doesn't support javascript.
loading
Synthesis and evaluation of arylaminoethyl amides as noncovalent inhibitors of cathepsin S. Part 3: heterocyclic P3.
Tully, David C; Liu, Hong; Alper, Phil B; Chatterjee, Arnab K; Epple, Robert; Roberts, Michael J; Williams, Jennifer A; Nguyen, KhanhLinh T; Woodmansee, David H; Tumanut, Christine; Li, Jun; Spraggon, Glen; Chang, Jonathan; Tuntland, Tove; Harris, Jennifer L; Karanewsky, Donald S.
Afiliación
  • Tully DC; Genomics Institute of the Novartis Research Foundation, 10675 John J. Hopkins Dr., San Diego, CA 92121, USA. dtully@gnf.org
Bioorg Med Chem Lett ; 16(7): 1975-80, 2006 Apr 01.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-16446091
A series of N(alpha)-2-benzoxazolyl-alpha-amino acid-(arylaminoethyl)amides were identified as potent, selective, and noncovalent inhibitors of cathepsin S. Structure-activity relationships including strategies for modulating the selectivities among cathepsins S, K, and L, and in vivo pharmacokinetics are discussed. A X-ray structure of compound 3 bound to the active site of cathepsin S is also reported.
Asunto(s)
Buscar en Google
Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Catepsinas / Inhibidores Enzimáticos / Amidas / Compuestos Heterocíclicos Límite: Animals Idioma: En Revista: Bioorg Med Chem Lett Asunto de la revista: BIOQUIMICA / QUIMICA Año: 2006 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Reino Unido
Buscar en Google
Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Catepsinas / Inhibidores Enzimáticos / Amidas / Compuestos Heterocíclicos Límite: Animals Idioma: En Revista: Bioorg Med Chem Lett Asunto de la revista: BIOQUIMICA / QUIMICA Año: 2006 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Reino Unido