The macro domain is an ADP-ribose binding module.

Karras, Georgios I; Kustatscher, Georg; Buhecha, Heeran R; Allen, Mark D; Pugieux, Céline; Sait, Fiona; Bycroft, Mark; Ladurner, Andreas G

Karras, Georgios I; Kustatscher, Georg; Buhecha, Heeran R; Allen, Mark D; Pugieux, Céline; Sait, Fiona; Bycroft, Mark; Ladurner, Andreas G.

Afiliación

Karras GI; Gene Expression Programme and Structural & Computational Biology Programme, European Molecular Biology Laboratory, Heidelberg, Germany.

EMBO J ; 24(11): 1911-20, 2005 Jun 01.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-15902274

RESUMEN

The ADP-ribosylation of proteins is an important post-translational modification that occurs in a variety of biological processes, including DNA repair, transcription, chromatin biology and long-term memory formation. Yet no protein modules are known that specifically recognize the ADP-ribose nucleotide. We provide biochemical and structural evidence that macro domains are high-affinity ADP-ribose binding modules. Our structural analysis reveals a conserved ligand binding pocket among the macro domain fold. Consistently, distinct human macro domains retain their ability to bind ADP-ribose. In addition, some macro domain proteins also recognize poly-ADP-ribose as a ligand. Our data suggest an important role for proteins containing macro domains in the biology of ADP-ribose.

Asunto(s)

Adenosina Difosfato Ribosa/metabolismo; Proteínas Arqueales/química; Archaeoglobus fulgidus/química; Proteínas Portadoras/química; Estructura Terciaria de Proteína; Adenosina Difosfato/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Proteínas Arqueales/metabolismo; Sitios de Unión; Rastreo Diferencial de Calorimetría; Proteínas Portadoras/metabolismo; Catálisis; Cristalografía por Rayos X; Histonas/química; Histonas/metabolismo; Humanos; Hidrólisis; Ligandos; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Proteínas de Neoplasias/química; Proteínas de Neoplasias/metabolismo; Monoéster Fosfórico Hidrolasas/química; Monoéster Fosfórico Hidrolasas/metabolismo; Poli Adenosina Difosfato Ribosa/metabolismo; Poli(ADP-Ribosa) Polimerasas; Unión Proteica; Conformación Proteica; Estructura Secundaria de Proteína; Proteínas Recombinantes de Fusión/química; Proteínas Recombinantes de Fusión/metabolismo; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Alineación de Secuencia; Homología de Secuencia de Aminoácido; Especificidad de la Especie; Relación Estructura-Actividad

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteínas Portadoras / Adenosina Difosfato Ribosa / Estructura Terciaria de Proteína / Archaeoglobus fulgidus / Proteínas Arqueales Idioma: En Revista: EMBO J Año: 2005 Tipo del documento: Article País de afiliación: Alemania Pais de publicación: Reino Unido

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