Primary structure, physicochemical properties, and chemical modification of NAD(+)-dependent D-lactate dehydrogenase. Evidence for the presence of Arg-235, His-303, Tyr-101, and Trp-19 at or near the active site.

Kochhar, S; Hunziker, P E; Leong-Morgenthaler, P; Hottinger, H

Kochhar, S; Hunziker, P E; Leong-Morgenthaler, P; Hottinger, H.

Afiliación

Kochhar S; Nestlé Research Centre, Vers-chez-les-Blanc, Lausanne, Switzerland.

J Biol Chem ; 267(12): 8499-513, 1992 Apr 25.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-1569100

Asunto(s)

Aminoácidos/genética; L-Lactato Deshidrogenasa/metabolismo; NAD/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Secuencia de Bases; Sitios de Unión; Western Blotting; Cromatografía Líquida de Alta Presión; Electroforesis en Gel de Poliacrilamida; Concentración de Iones de Hidrógeno; Focalización Isoeléctrica; Cinética; L-Lactato Deshidrogenasa/antagonistas & inhibidores; L-Lactato Deshidrogenasa/genética; L-Lactato Deshidrogenasa/aislamiento & purificación; Lactobacillus/enzimología; Datos de Secuencia Molecular; Oxidación-Reducción; Reacción en Cadena de la Polimerasa; Piruvatos/metabolismo; Ácido Pirúvico; Especificidad por Sustrato

Buscar en Google

Añadir a Mi BVS

Imprimir

XML

PubMed Links

Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Aminoácidos / L-Lactato Deshidrogenasa / NAD Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 1992 Tipo del documento: Article País de afiliación: Suiza Pais de publicación: Estados Unidos

Buscar en Google

Añadir a Mi BVS

Imprimir

XML

PubMed Links