Lamellipodin, an Ena/VASP ligand, is implicated in the regulation of lamellipodial dynamics.

Krause, Matthias; Leslie, Jonathan D; Stewart, Mary; Lafuente, Esther M; Valderrama, Ferran; Jagannathan, Radhika; Strasser, Geraldine A; Rubinson, Douglas A; Liu, Hui; Way, Michael; Yaffe, Michael B; Boussiotis, Vassiliki A; Gertler, Frank B

Krause, Matthias; Leslie, Jonathan D; Stewart, Mary; Lafuente, Esther M; Valderrama, Ferran; Jagannathan, Radhika; Strasser, Geraldine A; Rubinson, Douglas A; Liu, Hui; Way, Michael; Yaffe, Michael B; Boussiotis, Vassiliki A; Gertler, Frank B.

Afiliación

Krause M; Department of Biology and Center for Cancer Research, MIT, Cambridge, MA 02139, USA.

Dev Cell ; 7(4): 571-83, 2004 Oct.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-15469845

RESUMEN

Lamellipodial protrusion is regulated by Ena/VASP proteins. We identified Lamellipodin (Lpd) as an Ena/VASP binding protein. Both proteins colocalize at the tips of lamellipodia and filopodia. Lpd is recruited to EPEC and Vaccinia, pathogens that exploit the actin cytoskeleton for their own motility. Lpd contains a PH domain that binds specifically to PI(3,4)P2, an asymmetrically localized signal in chemotactic cells. Lpd's PH domain can localize to ruffles in PDGF-treated fibroblasts. Lpd overexpression increases lamellipodial protrusion velocity, an effect observed when Ena/VASP proteins are overexpressed or artificially targeted to the plasma membrane. Conversely, knockdown of Lpd expression impairs lamellipodia formation, reduces velocity of residual lamellipodial protrusion, and decreases F-actin content. These phenotypes are more severe than loss of Ena/VASP, suggesting that Lpd regulates other effectors of the actin cytoskeleton in addition to Ena/VASP.

Asunto(s)

Proteínas Portadoras/metabolismo; Moléculas de Adhesión Celular/química; Moléculas de Adhesión Celular/metabolismo; Fosfoproteínas/química; Fosfoproteínas/metabolismo; Seudópodos/metabolismo; Actinas/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Sitios de Unión; Proteínas Portadoras/química; Proteínas Portadoras/genética; Moléculas de Adhesión Celular/genética; Línea Celular; Corteza Cerebral/citología; Fibroblastos/efectos de los fármacos; Adhesiones Focales/metabolismo; Regulación de la Expresión Génica; Glutatión Transferasa/metabolismo; Células HeLa; Humanos; Cinética; Lentivirus/genética; Ligandos; Proteínas de la Membrana; Proteínas de Microfilamentos; Datos de Secuencia Molecular; Neuronas/química; Fosfoproteínas/genética; Factor de Crecimiento Derivado de Plaquetas/farmacología; Isoformas de Proteínas/genética; Isoformas de Proteínas/metabolismo; Estructura Terciaria de Proteína; Seudópodos/efectos de los fármacos; ARN Interferente Pequeño/metabolismo; Proteínas Recombinantes de Fusión/metabolismo; Homología de Secuencia de Aminoácido; Vaccinia/metabolismo

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Fosfoproteínas / Seudópodos / Proteínas Portadoras / Moléculas de Adhesión Celular Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Dev Cell Asunto de la revista: EMBRIOLOGIA Año: 2004 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Estados Unidos

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