Purification and determination of the binding site of lactate dehydrogenase from chicken breast muscle on immobilized ferric ions.

Chaga, G; Andersson, L; Porath, J

Chaga, G; Andersson, L; Porath, J.

Afiliación

Chaga G; Biochemical Separation Centre, Uppsala University, Sweden.

J Chromatogr ; 627(1-2): 163-72, 1992 Dec 25.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-1487526

RESUMEN

Lactate dehydrogenase from chicken breast muscle was purified to homogeneity in one step by immobilized metal ion affinity chromatography. The purified enzyme was used to localize the binding site to immobilized Fe(III) ions. After cyanogen bromide degradation and digestion with trypsin, small enzyme fragments capable of binding to immobilized Fe(III) ions were obtained. It is proposed that several histidyl groups are involved in the binding.

Asunto(s)

Cromatografía de Afinidad/métodos; Compuestos Férricos/metabolismo; L-Lactato Deshidrogenasa/aislamiento & purificación; Secuencia de Aminoácidos; Animales; Sitios de Unión; Pollos; Bromuro de Cianógeno; Electroforesis en Gel de Poliacrilamida; Histidina/metabolismo; L-Lactato Deshidrogenasa/química; L-Lactato Deshidrogenasa/metabolismo; Datos de Secuencia Molecular; Fragmentos de Péptidos/química; Fragmentos de Péptidos/aislamiento & purificación; Fragmentos de Péptidos/metabolismo; Tripsina/metabolismo

Buscar en Google

Añadir a Mi BVS

Imprimir

XML

PubMed Links

Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Compuestos Férricos / Cromatografía de Afinidad / L-Lactato Deshidrogenasa Límite: Animals Idioma: En Revista: J Chromatogr Año: 1992 Tipo del documento: Article País de afiliación: Suecia Pais de publicación: Países Bajos

Buscar en Google

Añadir a Mi BVS

Imprimir

XML

PubMed Links