Conformational flexibility in the apolipoprotein E amino-terminal domain structure determined from three new crystal forms: implications for lipid binding.

Segelke, B W; Forstner, M; Knapp, M; Trakhanov, S D; Parkin, S; Newhouse, Y M; Bellamy, H D; Weisgraber, K H; Rupp, B

Segelke, B W; Forstner, M; Knapp, M; Trakhanov, S D; Parkin, S; Newhouse, Y M; Bellamy, H D; Weisgraber, K H; Rupp, B.

Afiliación

Segelke BW; Lawrence Livermore National Laboratory, Biology and Biotechnology Research Program, University of California, Livermore 94550, USA.

Protein Sci ; 9(5): 886-97, 2000 May.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-10850798

Asunto(s)

Apolipoproteínas E/química; Metabolismo de los Lípidos; Animales; Apolipoproteínas/química; Cristalografía por Rayos X; Electrones; Saltamontes; Humanos; Modelos Moleculares; Mariposas Nocturnas; Unión Proteica; Conformación Proteica; Estructura Secundaria de Proteína; Estructura Terciaria de Proteína; Receptores de LDL/química; Receptores de LDL/metabolismo

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Apolipoproteínas E / Metabolismo de los Lípidos Límite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Protein Sci Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2000 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos Pais de publicación: Estados Unidos

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