Type XIII collagen forms homotrimers with three triple helical collagenous domains and its association into disulfide-bonded trimers is enhanced by prolyl 4-hydroxylase.

Snellman, A; Keränen, M R; Hägg, P O; Lamberg, A; Hiltunen, J K; Kivirikko, K I; Pihlajaniemi, T

Snellman, A; Keränen, M R; Hägg, P O; Lamberg, A; Hiltunen, J K; Kivirikko, K I; Pihlajaniemi, T.

Afiliación

Snellman A; Collagen Research Unit, Biocenter and Department of Medical Biochemistry, University of Oulu, FIN-90220 Oulu, Finland.

J Biol Chem ; 275(12): 8936-44, 2000 Mar 24.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-10722741

Asunto(s)

Colágeno/metabolismo; Cistina; Proteínas de la Membrana/metabolismo; Procolágeno-Prolina Dioxigenasa/metabolismo; Animales; Especificidad de Anticuerpos; Quimotripsina/farmacología; Colágeno/química; Colágeno/genética; Colágeno/inmunología; Calor; Humanos; Hidroxilación; Proteínas de la Membrana/química; Proteínas de la Membrana/genética; Proteínas de la Membrana/inmunología; Nucleopoliedrovirus/genética; Desnaturalización Proteica; Estructura Cuaternaria de Proteína; Estructura Secundaria de Proteína; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/inmunología; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Spodoptera/citología; Tripsina/farmacología

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Colágeno / Procolágeno-Prolina Dioxigenasa / Cistina / Proteínas de la Membrana Tipo de estudio: Risk_factors_studies Límite: Animals / Humans Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2000 Tipo del documento: Article País de afiliación: Finlandia Pais de publicación: Estados Unidos

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