Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of human calcium-binding protein S100A12.

Moroz, O V; Antson, A A; Dodson, G G; Wilson, K S; Skibshoj, I; Lukanidin, E M; Bronstein, I B

Moroz, O V; Antson, A A; Dodson, G G; Wilson, K S; Skibshoj, I; Lukanidin, E M; Bronstein, I B.

Afiliación

Moroz OV; Structural Biology Centre, Department of Chemistry, University of York, York YO1 5DD, England.

Acta Crystallogr D Biol Crystallogr ; 56(Pt 2): 189-91, 2000 Feb.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-10666601

RESUMEN

S100A12, a member of the calgranulin family, isolated from human blood, has been crystallized by vapour diffusion in the presence of Ca(2+). Crystals belong to the space group R3 with unit-cell dimensions a = b = 99.6 c = 64.2 A. There are two monomers per asymmetric unit, with a solvent content of 57.9%. The crystals diffract to at least 2.2 A resolution and complete X-ray data have been collected to 2.5 A on a conventional laboratory source.

Asunto(s)

Proteínas de Unión al Calcio/química; Proteínas S100; Proteínas de Unión al Calcio/sangre; Proteínas de Unión al Calcio/fisiología; Cristalización; Dimerización; Predicción; Humanos; Neutrófilos/química; Proteína S100A12; Relación Estructura-Actividad; Difracción de Rayos X

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteínas de Unión al Calcio / Proteínas S100 Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Humans Idioma: En Revista: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr Año: 2000 Tipo del documento: Article País de afiliación: Reino Unido Pais de publicación: Estados Unidos

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